Сполуки, необхідні для існування життя: білки, ліпіди

Одними з найбільш важливих біополімерів, без яких неможливо уявити собі існування життя, є білки. Мономери білків – це амінокислоти. Амінокислота обов’язково має у своєму складі карбоксильну групу (-СООН) і аміногрупу (-NH2) (рис. 152). R – це радикал, який може бути просто атомом водню, а може являти собою складне органічне з’єднання. До складу білків живого організму входить двадцять амінокислот, що відрізняються за будовою радикала.
У молекулі білка амінокислоти з’єднані пептидного зв’язком, яка утворюється між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої (див. Рис. 152). При утворенні такого зв’язку від карбоксильної групи отщепляется гідроксил, від аміногрупи – атом водню, а звільнені валентні зв’язки вуглецю та азоту з’єднують залишки двох амінокислот. Гідроксильна група і водень взаємодіють один з одним, утворюючи молекулу води. Таким чином, синтез білка – це реакція поліконденсації. Речовина, що складається з послідовності амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками, називають пептидом. Молекула з двох амінокислотних залишків – це дипептид, з трьох – трипептид і т. Д. Якщо амінокислотних залишків у пептиді багато, його називають полипептидом. Число амінокислотних залишків у молекулі білка може варіювати від декількох сотень до декількох тисяч. Який би довгою не була поліпептидний ланцюг, вона ніколи не розгалужується і завжди починається з аміногрупи (N-кінець ланцюга), а закінчується карбоксильною групою (C-кінець ланцюга).

Лінійна послідовність амінокислот у білкової ланцюга – це первинна структура білка (рис. 153). Вона унікальна для будь-якого типу білка і визначає форму його молекули, властивості і функції. Ланцюжок з амінокислотних залишків або складається зигзагом, або згортається в спіраль, формуючи вторинну структуру. Ця структура виникає в результаті утворення зв’язків між групами = С = О і H – N = різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга.
Складчаста або спіральна молекула згортається далі, утворюючи третинну структуру. Міцність третинної структури забезпечується іонними, водневими, дисульфідними та іншими зв’язками. Згорнуту спіраль полипептида зазвичай називають глобули (від лат. Globulus – кулька). У формі третинної структури білок вже може виконувати свої функції.
Деякі білки мають ще й четвертинних структуру, яка утворюється при з’єднанні декількох глобул. Наприклад, гемоглобін людини являє собою комплекс із чотирьох таких субодиниць.

 

Величезна різноманітність білкових молекул увазі настільки ж широке розмаїття їх функцій (рис. 154). Близько 10 000 білків- ферментів служать каталізаторами хімічних реакцій. Друга за величиною група білків виконує структурну і рухову функції. Білки беруть участь в утворенні всіх мембран і органоїдів клітини. Білок колаген входить до складу міжклітинної речовини сполучної і кісткової тканини, а основним компонентом волосся, рогів і пір’я, нігтів і копит є білок кератин. Скоротливу функцію м’язів забезпечують білки актин і міозин. Транспортні білки зв’язують і переносять різні речовини і всередині клітини, і по всьому організму. Білки-гормони забезпечують регуляторну функцію.
При попаданні в організм людини чужорідних білків, вірусів чи бактерій на захист встають імуноглобуліни – захисні білки. Фібриноген і протромбін забезпечують згортання крові, оберігаючи організм від крововтрати. Білками є сильні мікробні токсини, наприклад ботуліновий, дифтерійний, холерний.
При нестачі їжі в організмі тварин починається активний розпад білків до кінцевих продуктів, і тим самим реалізується енергетична функція цих речовин.
Втрату білковою молекулою своєї структурної організації: четвертичной, третинної, вторинної, а при більш жорстких умовах – і первинної структури називають денатурацією (рис. 155). В результаті денатурації білок втрачає здатність виконувати свою функцію. Причинами денатурації можуть бути, наприклад, нагрівання, ультрафіолетове випромінювання.
Денатурація може бути оборотною і безповоротною. Якщо при впливі денатуруючих факторів руйнування первинної структури молекули не сталося, при настанні сприятливих умов денатурований білок може знову відновити свою тривимірну форму.

Цей процес називають ренатурацією, і він переконливо доводить, що третинна структура білка залежить від послідовності амінокислотних залишків, т. Е. Від його первинної структури.

Посилання на основну публікацію