Вторинні структури білків

Певні поєднання двогранних кутів φ і ψ (див. С. 72) зустрічаються в білках досить часто. Якщо безліч послідовно пов’язаних амінокислотних залишків приймає стандартні конформації, формуються вторинні структури, стабілізовані водневими містками в межах однієї пептидного ланцюга або між сусідніми ланцюгами. Якщо така регулярна структура поширюється на досить великий фрагмент молекули білка, такий білок утворює механічно міцні нитки або волокна. Подібного роду структурні білки (див. С. 76) мають характерний амінокислотний склад.

Тут наведені основні елементи вторинних структур. На малюнках представлений остов поліпептидного ланцюга, позбавлений бічних ланцюгів амінокислотних залишків. Для наочності площині пептидних зв’язків зображені у вигляді блакитних пластин. Двогранні кути зазначених структур наведені на конформационной мапі Г1 на с. 73.
А. α-Спіраль

Найбільш поширеним елементом вторинної структури є права α-спіраль (αR). Пептидная ланцюг тут згинається гвинтоподібно (вісь виділена оранжевим кольором). Ha кожен виток припадає 3,6 амінокислотного залишку, крок гвинта (тобто мінімальна відстань між двома еквівалентними точками) становить 0,54 нм. α-Спіраль стабілізована майже лінійними водневими зв’язками (червоний пунктир, див. с. 14) між NH-групою і СО-групою четвертого за рахунком амінокислотного залишку. Таким чином, в протяжних спіральних ділянках кожен амінокислотний залишок бере участь у формуванні двох водневих зв’язків. Неполярні або амфіфільні α-спіралі з 5-6 витками часто забезпечують заякоріванню білків в біологічних мембранах (трансмембранні спіралі, див. Сс. 135, 216).
Дзеркально-симетрична щодо αR-спіралі ліва α-спіраль (αL) зустрічається в природі вкрай рідко, хоча енергетично можлива.

Б. Спіраль колагену

Інша форма спіралі присутній в коллагене, найважливіший компонент сполучних тканин (див. Сс. 76, 334). Це ліва спіраль колагену з кроком 0,96 нм і 3,3 залишку в кожному витку, більш полога у порівнянні з α-спіраллю, На відміну від α-спіралі утворення водневих містків тут неможливо. Структура стабілізована за рахунок скручування трьох пептидних ланцюгів в праву потрійну спіраль (див. С. 76).

В. Складчасті структури

Дві наступні майже витягнуті конформації пептидного ланцюга називаються “β-складчастим листом”, так як площини пептидних зв’язків розташовані в просторі подібно рівномірним складкам аркуша паперу. B складчастих структурах також утворюються поперечні межцепочечних водневі зв’язки. Якщо ланцюги спрямовані в протилежних напрямках (1), структура називається антипаралельними складчастим листом (βα), а якщо ланцюга орієнтовані в одному напрямку (2), структура називається паралельним складчастим листом (βn). У складчастих структурах α-С-атоми розташовуються на перегинах, а бічні ланцюги спрямовані майже перпендикулярно середній площині аркуша, поперемінно вгору і вниз (див. С. 77, В). Енергетично більш кращою виявляється βα-складчаста структура з майже лінійними H-містками. В розтягнутих складчастих аркушах окремі ланцюги найчастіше не паралельні, а кілька зігнуті відносно один одного.
Г. β-Петля

У тих ділянках, де пептидная ланцюг вигинається достатньо круто, часто знаходиться β-петля. Це короткий фрагмент, в якому 4 амінокислотних залишку розташовані таким чином, що ланцюг робить реверсивний поворот (на 180о). Обидва наведених на схемі варіанти петлі (типи I і II) зустрічаються досить часто. Обидві структури стабілізовані водневим містком між 1 і 4 залишками.

Посилання на основну публікацію