Властивості Ферментів – хімія

Зрозуміло, що, будучи за своєю природою білками, ферменти повинні мати великі значення молекулярної маси. Дійсно, вона може коливатися в межах від 105 до 107, а це означає, що за своїм розміром молекули ферментів потрапляють у розряд колоїдних частинок. Це не дозволяє віднести їх ні до гомогенним, ні до гетерогенним катализаторам. Залишається віднести їх до особливого класу каталізаторів.

Кожен фермент прискорює або одну реакцію, або групу однотипних реакцій. Цю особливість називають селективністю (вибірковістю) дії. Вона дозволяє організму швидко і точно виконати чітку програму синтезу потрібних йому сполук на основі молекул харчових речовин або продуктів їх перетворення. Розташовуючи багатим набором ферментів, клітина розкладає молекули білків, жирів і вуглеводів до невеликих фрагментів-мономерів (амінокислот, гліцерину і жирних кислот, моносахаридів відповідно) і заново будує з них білкові та інші молекули, які будуть точно відповідати потребам даного організму. Недарма великий російський фізіолог І. П. Павлов назвав ферменти носіями життя.

Більшість ферментів володіє дуже високою ефективністю. Швидкість деяких ферментативних реакцій може бути в 1015 разів вище за швидкість реакцій, що протікають в їх відсутність. Висока ефективність ферментів пояснюється швидким відновленням (регенерацією) молекул в процесі «роботи». Типова молекула ферменту може регенерувати мільйони разів за хвилину. Наприклад, широко використовуваний в сироваріння фермент реннін здатний викликати коагуляцію (згортання) білків молока в кількостях, в мільйони разів більша його власну масу. Цей фермент виробляється слизовою оболонкою особливого відділу шлунка жуйних тварин – сичуга.

А ось ще один приклад високої ефективності «роботи» ферменту, добре знайомого вам з курсу хімії 8 класу, – каталази. За одну секунду при температурі, близькій до точки замерзання води, одна молекула цієї речовини розкладає близько 50000 молекул пероксиду водню. Каталаза знижує енергію активації в цій реакції від 75 до 21 кДж / моль. Для порівняння зазначимо, що застосовувана для прискорення цієї реакції платина в колоїдному стані знижує енергію активації тільки до 50 кДж / моль.

Що ж таке енергія активації? Уявімо собі суміш бензину і кисню. Реакція між цими речовинами можлива, але вона не піде без витрати деякої кількості енергії, що надійшла, наприклад, у формі простої іскри. Енергія, яка необхідна для того, щоб речовини почали взаємодіяти між собою, і називається енергією активації. Чим вище енергія активації, тим нижче швидкість реакції при даній температурі. Ферменти, діючи як каталізатори, знижують енергію активації. Вони підвищують загальну швидкість реакції, не змінюючи в значній мірі температуру, при якій ця реакція протікає. Аналогічно «працюють» і неорганічні каталізатори, але вони поступаються ферментам в ефективності.

Багато ферменти мають найбільшою ефективністю при температурі людського тіла, т. Е. Приблизно при 37 ° С. Неорганічні каталізатори зберігають активність більш широкому інтервалі температур. Наприклад, синтез аміаку проводять при температурі 450-500 ° С (каталізатор – залізо).

Ферменти найбільш ефективно діють на субстрат при строго певному середовищі розчину, при певних значеннях так званого рН (водневий показник). Величина рН характеризує кислотність і основність розчинів і може приймати значення від 1,0 до 14,0.

Більш докладно з водневим показником рН ви будете знайомитися в курсі хімії 11 класу.

Кислотність або основність середовища фізіологічних рідин визначає біологічну активність клітин організму, яка, в свою чергу, визначається «роботою» діючих в них ферментів. Кожна з фізіологічних рідин має певне значення рН (табл. 12), і відхилення від норми може бути причиною важких захворювань. Перетворення субстрату в продукт відбувається в комплексі Міхаеліса. У контакт з субстратом вступає лише дуже невелика частина молекули ферменту, так званий активний центр. Він включає зазвичай від 3 до 15 амінокислотних залишків поліпептидного молекули ферменту. Висока специфічність ферменту обумовлена ​​особливою формою його активного центру, яка точно відповідає формі молекули речовини каталізуються реакції (субстрату). Їх можна порівняти з ключем і замком: каталізуються речовина виступає в ролі «ключа», який точно підходить до «замку», т. Е. До ферменту.

Часто субстрат утворює ковалентні зв’язки з функціональними групами активного центру.

Багато ферменти для прояву активності потребують речовинах небілкової природи – так званих кофакторами. У ролі останніх можуть виступати іони металів (цинку, марганцю, кальцію та ін.) Або молекули органічних сполук; в останньому випадку їх називають коферментами.

Іноді для дії ферменту буває необхідна присутність як іонів металу, так і коферментів. У деяких випадках кофермент дуже міцно з’єднаний з білком, як, наприклад, у каталази, де кофермент являє собою комплексне з’єднання заліза з білком – гемоглобін.

В інших ферментах коферменти являють собою речовини, близькі до вітамінів, які є попередниками коферментів. Наприклад, з вітаміну В1 (тіаміну) в клітинах утворюється тіамінпіро- фосфат – кофермент важливого ферменту, що входить до групи декарбоксилаз; з вітаміну В12 утворюються коферменти, необхідні для засвоєння жирних кислот з непарним числом атомів вуглецю.

Посилання на основну публікацію