Транспорт газів

Більшість тканин для підтримки свого окисного потенціалу постійно забезпечуються молекулярним киснем (O2). Через погану розчинності O2 зв’язується і транспортується в крові гемоглобіном (див. С. 274). Властивості Hb такі, що він не тільки забезпечує транспорт кисню, але і створює сприятливі умови для зв’язування O2 в легенях і передачі його тканинам.

А. Регуляція транспорту O2

ЯКЩО фермент реагує на ефектори (субстрат, активатор або інгібітор) підвищенням або пониженням активності завдяки конформаційних змін, то в цьому випадку говорять про аллостерічеськой регуляції (див. С. 118). Аллостерічеськіє ферменти є, як правило, олигомерами, що складаються з декількох субодиниць, які взаємно впливають один на одного.

Хоча гемоглобін не є ферментом (він пов’язує і віддає кисень незміненим), він має всі ознаки аллостеріческого білка. Його ефектором служить кисень, який як позитивний гомотропний ефектор з підвищенням концентрації збільшує константу зв’язування (див. С. 274). Крива насичення гемоглобіну O2 має яскраво виражений сигмоїдальної характер (2, крива 2). Для порівняння наведена несігмоідальная крива насичення м’язового білка міоглобіну (2, крива 1). Міоглобін (див. С. 328) схожий за структурою на гемоглобіни, але, будучи мономером, що не виявляє аллостеріческіх властивостей.
В якості гетеротропних ефекторів гемоглобинов виступають СO2 і Н + -іони (див. Б) і особливо метаболіт еритроцитів 2,3-дифосфоглицерата [ДФГ (BPG)]. ДФГ синтезується з 1,3-дифосфоглицерата (1), проміжного продукту гліколізу (див. С. 152). ДФГ може знову брати участь у гліколізі, перетворюючись на 2-фосфогліцерат, при цьому марно пропадає АТФ. ДФГ вибірково зв’язується з дезокси-Hb і збільшує внаслідок цього його рівноважну частку в парі Hb / дезокси-Hb. Результатом є підвищений вивільнення O2 при сталості РO2. На діаграмі це відповідає зсуву кривої насичення вправо (2, крива 3). Аналогічно ДФГ діють CO2 і H + -іони. Такий вплив на положення кривої довгий час було відомо під назвою ефект Бора. Дії СO2 і ДФГ є адитивними. У присутності обох ефекторів крива насичення ізольованого Hb схожа на криву, отриману для нативної крові (2, крива 4).
Б. Гемоглобін і транспорт СO2

Гемоглобін бере участь також в транспорті діоксиду вуглецю (СO2) від тканин до легень. Приблизно 5% утворюється в тканинах СO2 ковалентно зв’язуються з N-кінцем гемоглобіну і транспортується як карбаміно-Hb (не показано). Близько 90% СO2 перетворюється на більш розчинний гідрокарбонат (HCO3-) (на схемі внизу). У легких (на схемі вгорі) з нього знову регенерується СO2, який виводиться легенями.

Обидва процеси пов’язані з дезоксігенірованіем і відповідно дизельні Hb. Дезокси-Hb – більш сильне підставу, ніж окси-Hb. Він пов’язує додаткові протони (приблизно 0,7 H + на тетрамер) і внаслідок цього сприяє утворенню в своєму мікрооточенні HCO3-з СO2. На мембрані еритроцитів HCO3-допомогою антипорта обмінюється з Cl-і в складі плазми надходить у легені, де ці реакції протікають у зворотному напрямку. Дезокси-Hb оксигенируется і звільняє протони, які зрушують рівновагу HCO3- / СO2 вліво і тим самим сприяють виділенню СO2.

За тим же механізмом відбувається з’єднання O2 з Hb, регульоване Н + -іонів (рН-залежність). Висока концентрація СO2, існуюча в тканинах з інтенсивним обміном речовин, збільшує локальну концентрацію Н + і знижує спорідненість гемоглобіну до O2 (ефект Бора, див. Вище). Це веде до посиленого звільненню O2 і разом з тим на краще постачання киснем.

Без каталізатора рівновагу між СO2 і HCO3- встановлюється відносно повільно. В еритроцитах ця реакція прискорюється карбонат-дегідратази («карбоангидразой»), присутній в досить високій концентрації.

Посилання на основну публікацію