Теорія активних зіткенень

Для того щоб здійснився елементарний акт хімічної взаємодії, що реагують частки повинні зіткнутися один з одним. Однак не кожне зіткнення призводить до хімічної взаємодії. Останнє відбувається в тому випадку, коли частки наближаються на відстані, при яких можливий перерозподіл електронної щільності і виникнення нових хімічних зв’язків. Взаємодіючі частинки повинні мати енергією, достатньою для подолання сил відштовхування, що виникають між їхніми електронними оболонками.

Перехідний стан – стан системи, при якому врівноважені руйнування і створення зв’язку. У перехідному стані система знаходиться протягом невеликого (10-15 с) часу. Енергія, яку необхідно затратити, щоб привести систему в перехідний стан, називається енергією активації. У багатоступеневих реакціях, які включають в себе кілька перехідних станів, енергія активації відповідає найбільшому значенню енергії. Після подолання перехідного стану молекули знову розлітаються з руйнуванням старих зв’язків і утворенням нових або з перетворенням вихідних зв’язків. Обидва варіанти можливі, оскільки відбуваються з вивільненням енергії. Існують речовини, здатні зменшити енергію активації для даної реакції.

Активні молекули А2 і B2 при зіткненні об’єднуються в проміжний активний комплекс А2 … В2 з ослабленням, а потім і розривом зв’язків А-А і В-В і зміцненням зв’язків А-В. «Енергія активації» реакції утворення HI (168 кДж / моль) значно менше, ніж енергія, необхідна для повного розриву зв’язку у вихідних молекулах Н2 і I2 (571 кДж / моль). Тому шлях реакції через освіту активного (активованого) комплексу енергетично більш вигідний, ніж шлях через повний розрив зв’язків у вихідних молекулах. Через утворення проміжних активних комплексів відбувається переважна більшість реакцій. Положення теорії активного комплексу розроблені Г. Ейрінгом і М. Поляни в 30 роках XX ст.

Енергія активації являє собою надлишок кінетичної енергії частинок відносно середньої енергії, необхідної для хімічного перетворення зіштовхуються частинок. Реакції характеризуються різними величинами енергії активації (Еа). У більшості випадків енергія активації хімічних реакцій між нейтральними молекулами становить від 80 до 240 кДж / моль. Для біохімічних процесів значення Еа найчастіше нижчі – до 20 кДж / моль. Це пояснюється тим, що абсолютна більшість біохімічних процесів протікає через стадію фермент-субстратні комплексів. Енергетичні бар’єри обмежують протікання реакції. Завдяки цьому в принципі можливі реакції (при G <0) практично завжди не протікають або сповільнюються. Реакції з енергією активації вище 120 кДж / моль настільки повільні, що їх перебіг важко помітити.

Для здійснення реакції молекули при зіткненні повинні бути певним чином орієнтовані і володіти достатньою енергією. Імовірність належної орієнтації при зіткненні характеризують за допомогою ентропії активації ΔSa. При обговоренні закону діючих мас для швидкості (2.6) спеціально було обумовлено, що константа швидкості є постійна величина, яка не залежить від концентрацій реагентів. При цьому передбачалося, що всі хімічні перетворення протікають при постійній температурі. Разом з тим добре відомо, що швидкість хімічного перетворення може істотно змінюватися при зниженні або підвищенні температури. З точки зору закону діючих мас це зміна швидкості обумовлено температурної залежністю константи швидкості, так як концентрації реагуючих речовин лише незначно змінюються внаслідок теплового розширення або стиснення рідини. Проте в даний час добре відомі хімічні перетворення, швидкість яких падає зі збільшенням температури. Як приклад можна привести газофазного реакцію азоту (II) оксиду з бромом (рис. 2.3, б). Такий тип температурної залежності швидкості називається аномальним.

Особливий інтерес для медиків представляє залежність від температури швидкості ферментативних реакцій, тобто реакцій за участю ферментів. Практично всі реакції, що протікають в організмі, відносяться до цього класу. Наприклад, при розкладанні водородперок-сіда в присутності ферменту каталази швидкість розкладання залежить від температури. В інтервалі 273-320 ° K температурна залежність має нормальний характер. Зі збільшенням температури швидкість зростає, із зменшенням – падає. При підйомі температури вище

320 ° K спостерігається різке аномальне падіння швидкості розкладання пероксиду. Схожа картина має місце і для інших ферментативних реакцій (рис. 2.3, в).

З рівняння Арреніуса для k видно, що, оскільки Т входить в показник ступеня, швидкість хімічної реакції дуже чутлива до зміни температури. Залежність швидкості гомогенної реакції від температури може бути виражена правилом Вант-Гоффа, згідно з яким при збільшенні температури на кожні 10 ° швидкість реакції зростає в 2-4 рази; число, що показує у скільки разів зростає швидкість даної реакції при підвищенні температури на 10 °, називається температурним коефіцієнтом швидкості реакції – γ. При підвищенні температури в арифметичній прогресії швидкість зростає в геометричній.

Наприклад, якщо γ = 2,9, то при зростанні температури на 100 ° швидкість реакції збільшується в 2,910 разів, тобто в 40 тис. разів. Відхилення від цього правила становлять біохімічні реакції, швидкість яких збільшується в десятки разів при незначному підвищенні температури. Це правило справедливо лише в грубому наближенні. Реакції, в яких беруть участь великі молекули (білка), характеризуються великим температурним коефіцієнтом. Швидкість денатурації білка (яєчного альбуміну) зростає в 50 разів при підвищенні температури на 10 ° С. Після досягнення деякого максимуму (50-60 ° С) швидкість реакції різко знижується в результаті термоденатураціі білка.

Посилання на основну публікацію