Протеїногенні амінокислоти

Протеіногенами називаються 20 амінокислоти, які кодуються генетичним кодом (див. С. 244) і включаються в білки в процесі трансляції. Будова бічних ланцюгів цих амінокислот приведено на с. 67.
Класифікація цих амінокислот заснована як на будові, так і на полярності бічних ланцюгів (див. С. 14).

У таблиці для кожної з амінокислот наводяться такі характеристики:

– Класифікація (сім класів);

– Назва і прийняте скорочення (за трьома першими літерами) (наприклад, для гистидина – Нis);

– Однобуквений символ, зручний при записі білкових послідовностей (для гистидина – Н);

– Полярність бічного ланцюга (для гистидина +10,3): чим вище ця величина, тим більш полярна молекула амінокислоти.

На схемі в міру збільшення полярності забарвлення поля з назвою амінокислоти змінюється від жовтих тонів через зелені до синіх. Для йоногенних груп бічного ланцюга наведені рКa (цифри червоного кольору).

До алифатическим амінокислот відносяться гліцин, аланін, валін, лейцин і ізолейцин. Ці амінокислоти не несуть в бічному ланцюзі гетероатомов (N, О або S), циклічних угрупувань і характеризуються чітко вираженою низькою полярністю.

Також малополярни сірковмісні амінокислоти – метіонін і цистеїн, причому цистеїн існує лише в недиссоциированном стані. Завдяки утворенню дисульфідних містків, цистеїн виконує важливу функцію стабілізації просторової структури білків. Амінокислота цистин складається з двох залишків цистеїну, з’єднаних дисульфідні містком.

Ароматичні амінокислоти містять мезомерним (резонансно стабілізовані) цикли (див. С. 12). У цій групі лише фенілаланін проявляє низьку полярність. Тирозин і триптофан характеризуються помітною, а гістидин – навіть високою полярністю. Імідазольне кільце гістидину помітно протоніруется вже при слабокислих значеннях рН. Тому гістидин, що володіє ароматичними властивостями лише в протоновану формі (див. С. 64), може бути віднесений до основних амінокислот. Тирозин і триптофан сильно поглинають в УФ-області спектра між 250 і 300 нм.

Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні (серин, треонін) або карбоксамідну групи (аспарагін, глутамін). Хоча амідні групи неіоногенних, молекули аспарагина і глутаміну високо полярні.
Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот – аспарагінової та глутамінової – повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН. Аналогічним чином, бічні ланцюги основних амінокислот – лізину і аргініну – повністю протоновану в нейтральній області рН. Сильно основний, а, отже, дуже полярної амінокислотою, є аргінін, що містить гуанідинових угруповання.

Особливе положення займає пролин. Бічна ланцюг проліну складається з пятичленного циклу, що включає α-вуглецевий атом і α-аміногрупу. Тому пролін, строго кажучи, є не аміно-, а імінокіслотой. Атом азоту і кільці є слабкою основою і не протоніруется при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічної структурі пролин викликає вигини поліпептидного ланцюга, що дуже істотно для структури колагену (див. Сс. 76, 334).

Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватися в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Ці незамінні амінокислоти (див. С. 348) відзначені зірочками червоного кольору.

Посилання на основну публікацію