Лактатдегідрогеназа: структура

Активною формою лактатдегідрогенази (молекулярна маса 144 кДа) є тетрамер з 4 субодиниць (1) Кожна субодиниця утворена пептидного ланцюгом з 334 амінокислот (36 кДа). У тетрамере субодиниці займають еквівалентні положення (1); кожен мономер містить активний центр.

В організмі ссавців є два різних типи субодиниць ЛДГ (H і M), незначно розрізняються за амінокислотноїпослідовності; вони можуть асоціювати в тетрамер випадковим чином. Тому відомо 5 різних ізоферментів ЛДГ. У м’язі серця містяться переважно тетрамери, що складаються з Н-субодиниць (H від англ. Heart), в ЛДГ печінки і скелетних м’язів переважають М-мономери.

Активний центр в субодиниці ЛДГ схематично показаний на рис. 2. При цьому пептидний остов білка зображений у вигляді стрічки (світло-блакитний), додатково представлені молекули: субстрату – лактату (червоного кольору), коферменту НАД + (жовтого кольору) і три бічні ланцюги амінокислот (зеленого кольору), які беруть участь безпосередньо в каталізі. Крім того, виділена пептидная петля (малинового кольору), утворена амінокислотними залишками 98-111. У відсутність субстрату і коферменту ця структура розкрита, що забезпечує вільний доступ до субстратсвязивающему ділянці (не показано). На малюнку представлений блокований активний центр в комплексі фермент-лактат-НАД +. Деталі каталітичного циклу лактатдегідрогенази обговорюються в наступному розділі.

Посилання на основну публікацію