Будова пептидної групи

У пептидній (амідної) групі СО-NH- атом вуглецю знаходиться в стані sp2-гібридизації. Неподіленої пари електронів атома азоту вступає в пару з π-електронами подвійного зв’язку С = О. З позицій електронної будови пептидная група являє собою трехцентровую p, π-пов’язану систему (див. 2.3.1), електронна щільність в якій зміщена в бік більш електронегативного атома кисню. Атоми С, Оі N, що утворюють пов’язану систему, знаходяться в одній площині. Розподіл електронної щільності в амідній групі можна представити з по- міццю граничних структур (I) і (II) або зсуву електронної щільності в результаті + M- і – M-ефектів груп NH і C = O відповідно (III).

В результаті сполучення відбувається деяке вирівнювання довжин зв’язків. Подвійний зв’язок С = О подовжується до 0,124 нм проти звичайної довжини 0,121 нм, а зв’язок С-N стає коротшим – 0,132 нм у порівнянні з 0,147 нм в звичайному випадку (рис. 12.1). Плоска сполучена система в пептидного групі служить причиною утруднення обертання навколо зв’язку С-N (бар’єр обертання становить 63-84 кДж / моль). Таким чином, електронна будова предопре- деляет досить жорстку плоску структуру пептидного групи.

Як видно з рис. 12.1, α-атоми вуглецю амінокислотних залишків розташовуються в площині пептидного групи по різні сторони від зв’язку С-N, т. Е. В більш вигідному тpанс-положенні: бічні радикали R амінокислотних залишків в цьому випадку будуть найбільш віддалені один від одного в просторі.

Поліпептидний ланцюг має дивно однотипну будову і може бути представлена ​​у вигляді ряду розташованих під кутом один до одного площин пептидних груп, з’єднаних між собою через α-атоми вуглецю зв’язками Сα-N і Сα-Сsp2 (рис. 12.2). Обертання навколо цих одинарних зв’язків вельми обмежена внаслідок труднощів в просторовому розміщенні бічних радикалів амінокислотних залишків. Таким чином, електронна і просторова будова пептидного групи багато в чому зумовлює структуру поліпептидного ланцюга в цілому.

Посилання на основну публікацію