Аланії- І Аспартатамінотрансфераза

Метаболічну перетворення оксикислот в амінокислоти було встановлено на початку ХХ століття, але тільки в 1937 р вітчизняні вчені Браунштейн і Кріцман довели існування специфічного ферменту – аспартатамінотрансферази.

Аспартатамінотрансфераза (АСТ; глутамат-оксалоацетат-трансаминаза; GOT L-аспартат: 2-оксоглутаратамінотрансфераза, КФ 2.6.1.1) каталізує реакцію переамінування (трансамінування) між аспартатом і α-кетоглутаратом.

У ссавців найбільш висока активність і концентрація АСТ відзначена в печінки, нервової тканини, скелетної мускулатури і міокарді. Незначна активність АСТ визначена і в крові здорових людей. У більшості тканин існує як мінімум два ізоферменту АСТ: мітохондріальний ізофермент (масті), на всіх підтримуючих середовищах рухається до катода, і розчинна в цитозолі изофермент АСТ (ЦАСТ), мігруючий до анода. ЦАСТ складається з двох ідентичних субодиниць; це димер з молекулярною масою 93 кД. Масть – теж димер з молекулярною масою 91 кД. Виділення изоферментов виявило існування декількох ізоформ з подібною кінетикою, але вираженими імунологічними відмінностями. Ізоферменти ACT мають деяке розходження кінетичних характеристик: оптимум дії мастей більш низький, ніж ЦАСТ.

Аланінамінотрансфераза (АЛТ; глутамат-піруваттрансаміназа; GPT, L-аланін: 2-оксоглутаратамінотрансаміназа, КФ 2.6.1.2) каталізує реакцію переамінування між L-аланином і α-кетоглутаратом:

АЛТ – друга активна амінотрансфераза, виділена з тканин людини. АЛТ присутня в багатьох органах: печінці, нирках, скелетних м’язах, міокарді, підшлунковій залозі. Невисока активність АЛТ відзначена і в сироватці крові здорових людей. Як і АСТ, АЛТ присутній в клітинах у формі двох ізоферментів – цитозольного і мітохондріального, але останній нестабільний, зміст його в клітці низьке.

Посилання на основну публікацію