Химическая природа ферментов

По химической природе ферменты – это белки, которые проявляют каталитические свойства, то есть они ускоряют течение различных химических процессов, которые происходят в живом организме. Ферментам присущи все физико-химические свойства белков: молекулярная масса, расщепление до аминокислот при гидролиза, образования колоидоподибних растворов; они не устойчивы к воздействию высоких температур и солей тяжелых металлов, проявляют антигенные свойства, подвергаются фракционированию. Как и белки, ферменты делятся на простые и сложные. Простые, или однокомпонентные, ферменты содержат в своем составе только аминокислоты. Например, пепсин, уреаза, РНКаза и другие. Большинство ферментов является двухкомпонентными, то есть состоят из белковой и небелковой (простетической) частей. Их называют еще голоферментамы, а их составляющие, соответственно, апоферментами (белковая часть) и простетической группой, или кофактором (небелковая часть фермента).

Простетическая группа прочно и постоянно связана с апоферментом. Если небелковая часть фермента связана с апоферментом непостоянно, то есть находится в диссоциированных состоянии и присоединяется к апофермента только при каталитического процесса, то ее называют коферментом, иногда – кофактором. Все же срок кофактор более употребляется в тех случаях, когда небелковая часть фермента представлена каким микроэлементом (металлом), обладающий еще и функция активатора. В общем, небелковая часть сложного фермента – низкомолекулярная и термостабильная, тогда как белковая – высокомолекулярное и термолабильны. Важно, что апофермент и кофермент проявляют ферментативные свойства только при сочетании их.
Апофермент в сложном ферменте указывает на тип преобразований, отвечает за так называемую специфичность действия фермента. Небелковая часть голоферменту способствует связыванию фермента с веществом, на которую он действует (субстратом), осуществляет передачу электронов, атомов, ионов с одного вещества в другое. Важно, что одна и та же небелковая вещество в одних ферментов может быть связана с белковой крепко (как простетическая), а в других – слабо, и то лишь при реакции (кофермент). Например, ФАД легко отщепляется от белковой части оксидазы D-аминокислот, а с ферментами тканевого дыхания он образует прочную связь.

Посилання на основну публікацію