Вторичная структура белков

Изучение пространственной структуры белков стало возможным благодаря рентгеноструктурного анализа. Поскольку белки кристаллизуются, их подготовка к этому анализу значительно проще, чем для нуклеиновых кислот.
На рентгенограммах кристаллов белков наблюдаются спирализовани участка. Образование их возможно благодаря водородным связям, возникающим между пептидными группами При транс-расположении атомов водорода и кислорода в пептидной группе каждая такая группа может образовывать два водородных связи.
Вторичная структура белка – это регулярная укладка полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между пептидными группами. Плотность упаковки этой структуры такая же, как и у кристаллов. Поэтому белки называют апериодическими кристаллами. Для разных белков степень и характер спирализации отличаются. Л.Поллинг и Р.Кори. на основании собственных данных о строении пептидной связи предложили в 1951 году две структурные модели, которые получили подтверждение в пространственно-структурных исследованиях: модель a-спирали и b-структуры (параллельных и антипараллельных складчатых слоев). В разных белках было показано, что один из этих типов вторичной структуры, или их сочетание.
a-спираль можно представить как цепь, закрученный вокруг воображаемого цилиндра (рис 5.2.). В белках обнаружено правозакручену спираль. Водородные зьязкы образуются между пептидными группами через три остатки, причем каждая пептидная группа образует по два водородных связи (за счет и кислорода, и водорода). Таким образом a-спираль вся пронизана водородными связями. Высота одного витка спирали – 0,54 нм и на него приходится С, б аминокислотных остатка. В b-структуре водородные связи образуются между различными цепями (параллельный складчатый слой), или различными участками одной цепи (антипараллельно складчатый слой).
Размер радикалов, полярность и порядок расположения определяют особенности спирализации. Спирализация нарушается в местах сопряжения одноименно заряженных или пространственно громоздких радикалов. Так, a-спираль стабилизируют ала, вал, лей, фен, три, мет, ГИС, ГЛН и дестабилизируют игле, иглу, асп, ИЛЭ, тир, лез, арг, трет, АСН, сэр.
Наличие пролина всегда ведет к прерыванию спирали (точка сгиба), так как его остаток не содержит при атоме азота водорода, способного образовывать водородные связи. Для белка соединительной ткани коллагена, в первичной структуре которого почти каждый третий остаток является пролином, характерен особый тип вторичной структуры (коллагеновая спираль) (рис. 5.7.).
b-структуру образуют полипептиды, в состав которых входят, как правило, неполярные аминокислоты с небольшими радикалами. Они не мешают образованию шаровой структуры. В местах расположения остатка глицина, который не имеет радикала, цепь может менять направление на 180 °, что ведет к образованию антипараллельных фрагментов. Спирализуватись может до 75% всего полипептидной цепи.
Для характеристики уровня структурной организации, возникает в результате слияния в белке различных типов спиралей иногда вводят термин “зверхвторинна структура”. Есть белки, для которых пространственная укладка заканчивается на уровне зверхвториннои структуры. Это нитчатые – фибриллярные белки (1). Однако большинство белков подвергается еще более компактной укладки и приобретает близкой к шаровидной формы. Такие белки называются глобулярными.
Фибриллярные белки выполняют структурные функции, обеспечивают прочность. Они содержат преимущественно гидрофобные радикалы небольших размеров, которые не мешают образованию многочисленных поперечных сшивок между цепями. Это могут быть водородные связи между пептидными группами (в b-структуры). Часто зверхвторинни структуры содержатся более прочными связями, например, ковалентными дисульфидными между остатками цистеина параллельных a-спирализованих цепей.
Особенно много дисульфидных связей в a-кератин роговых образований. В фибриллярного белка коллагене – между спирализованимы цепями сшивки образуются водородными а также ковалентными связями за счет модифицированных остатков лизина. В эластичной соединительной ткани содержится белок эластин, в котором поперечные связи между цепями осуществляет десмозин. Он может объединять не два, а три и четыре цепи, образуя сетчатую структуру, которая растягивается во всех направлениях. Десмозин образуется четырьмя радикалами лизина: с отщеплением части аминогрупп.

Author: Олександр
Фанат своєї справи і просто крутий чувак.