1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Трансаминирование

Трансаминирование

В ходе реакции трансаминирования аминогруппа от альфа-аминокислоты переносится на альфа-кетокислоту, что приводит к образованию новой альфа-кетокислоты (образуется из исходной альфа-аминокислоты) и новой альфа-аминокислоты (образуется из исходной альфа-кетокислоты). Эта реакция является обратимой, и направление преобразования зависит от концентрации субстратов. Почти во всех реакциях трансаминирования принимают участие глутамат и соответствующий ему альфа-кетоглутарат:

Ферменты, которые катализируют процесс трансаминирования, называются Аминотрансферазы или трансаминаз. В название фермента включают название аминокислоты, кроме глутамата, является субстратом или продуктом реакции. За исключением лизина и треонина, все аминокислоты могут участвовать в Переаминирование. Наиболее активными являются аланин- и аспартатаминотрансфераза.
Трансаминирование и окислительное дезаминирование глутамата, как отмечалось выше, являются обратимыми процессами. Это обеспечивает возможность синтеза аминокислот из соответствующих альфа-кетокислот и аммиака. Сочетание восстановительного аминирования альфа-кетоглутарата с Трансаминирование называют трансреаминуванням. В организме человека по этому пути синтезируются заменимые аминокислоты, соответствующие которым альфа-кетокислоты образуются из углеводов. В частности, аланин и аспартат синтезируются в результате трансаминирования соответствии с пирувата и оксалоацетата:
Синтез других заменимых аминокислот рассматривается далее.

Альфа-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам, в организме человека не образуются из углеводов или липидов, поэтому собственно незаменимые аминокислоты не синтезируются, а должны поступать с пищей. Отметим, что пища человека не содержит значительных количеств альфа-кетокислот, соответствующих незаменимым аминокислотам.

Глутаминовая кислота выполняет основные функции в обмене аминокислот. Она принимает аминогруппы от тех аминокислот, находящихся в организме человека в избытке, и отдает на образование тех заменимых аминокислот, которых недостаточно. Например, если пища содержит много аспартата, но мало аланина, то две сопряженные реакции трансаминирования обеспечивают перераспределение аминогрупп:
При катаболизме аминокислот глутаматдегидрогеназа исполняет главную роль, катализируя увольнении в виде аммиака аминогрупп, поступающих от других аминокислот. Кроме того, с глутаминовой кислоты синтезируется ряд заменимых аминокислот.
Ослабление процессов транс- и дезаминирования аминокислот происходит при гиповитаминозах (РР, В2, В6), гипоксии, поражениях печени. Это приводит к росту содержания аминокислот в плазме (гипераминоацидемия) и при превышении реабсорбционная способности клеток почечных канальцев – выведение аминокислот с мочой (аминоацидурия). Нарушение оптимального соотношения аминокислот в организме тормозит белковый синтез.

ПОДІЛИТИСЯ: