1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Структурно-функциональные особенности ферментов

Структурно-функциональные особенности ферментов

Большинство ферментов имеет четыре уровня структурной организации (первичную, вторичную, третичную и четвертичную), то есть олигомерными белками, состоящие из протомеры. Каждая из субъединиц или отдельные их части играют определенную роль в процессе функционирования фермента. Простые (однокомпонентные) ферменты осуществляют ферментативное превращение субстрата с участием собственно белковой молекулы. Непосредственное участие в реакции принимает не весь полипептидную цепь фермента, а только незначительная его часть, около прилегает к субстрату. В ферментативную реакцию включается только несколько остатков аминокислот. Эти остатки могут располагаться в полипептидной цепи как рядом, так и далеко друг от друга, но пространственно они должны быть достаточно сближены.

Та часть молекулы фермента, которая соединяется с субстратом, называется активным центром фермента. Активный центр отвечает за специфическую родство фермента с субстратом, образования ферментосубстратного комплекса и каталитическое превращение субстрата. В активном центре фермента условно различают так называемую каталитическую участок, где происходит каталитическое превращение субстрата, и контактную, или якорную участок, связывающий фермент с субстратом. Схема расположения составляющих компонентов активного центра показана на рисунке.
За образование активного центра фермента, как и за его каталитическую действие, отвечает третичная структура белковой молекулы. Итак, при нарушении третичной структуры (денатурации) разъединяются пространственно объединены аминокислотные остатки и, как следствие, фермент теряет активность. В составе активного центра простого фермента находится примерно 15 остатков аминокислот. Активный центр образуют остатки таких аминокислот, как серин, цистеин, гистидин, тирозин, лизин и некоторые другие, оказывающие фермента как пространственной, так и электрической родства с субстратом. В образовании временного комплекса между ферментом и субстратом важная роль принадлежит дисульфидной, ионным, а также слабым связям (водородные связи, гидрофобное взаимодействие).
Активный центр сложных (двухкомпонентных) ферментов содержит в своем составе в качестве кофермента, так и ту часть апофермента, пространственно прилегает к нему. Кофермент при этом может отвечать за образование связи с субстратом, формирования третичной или четвертичной структуры апофермента и каталитическое превращение субстрата. Ферменты могут иметь 1, 2, 3 и более активных центров в зависимости от количества протомеры (субъединиц), которые входят в его структуру.
Кроме активных центров, ферментов могут быть еще так называемые аллостерические центры (от греч. Алос – другой, второй; стереос – пространственный, структурный). Аллостерические центры служат местом воздействия на фермент различных регуляторных факторов, поэтому их еще называют регуляторными центрами, а вещества, которые взаимодействуют с аллостерическим центром, получили название эффекторов. Присоединение к аллостерического центра эффектора приводит к определенным структурным изменениям в активном центре и, как следствие, угнетение или повышение активности фермента.
Ферменты обладают рядом свойств, подобных небиологических катализаторов, но одновременно и отличаются от них. Общими для всех видов катализаторов являются:

  1. 1. Они ускоряют только те реакции, возможные с точки зрения термодинамики, то есть те процессы, которые идут в направлении термодинамического равновесия, но с малой скоростью.
  2. 2. Они не меняют направления реакции.
  3. 3. Катализаторы увеличивают скорость приближения системы к термодинамического равновесия, не изменяя при этом точки равновесия.
  4. 4. В отношении не изменяются реакции, то есть освобождаются и снова могут реагировать со следующими молекулами субстрата.
  5. 5. Все катализаторы действуют в относительно малых концентрациях.

Вместе с тем, ферменты как белковые структуры обладают свойствами, отличными от свойств катализаторов неорганических. Что это за свойства? Для ферментов характерны: специфичность, чувствительность к действию посторонних факторов, зависимость действия от рН и t °, ферментам, в отличие от других катализаторам, присущая значительно выше каталитическая активность.

 

ПОДІЛИТИСЯ:

Дивіться також:
Витамин F