1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Кинетика ферментативных реакций

Кинетика ферментативных реакций

Основы кинетики ферментативных процессов были заложены в трудах Михаэлиса и Ментен, в частности в уравнении ферментосубстратного комплекса.

Во кинетикой ферментативных процессов понимают раздел науки о ферментах, изучающая зависимость скорости ферментативной реакции от химической природы субстрата, условий среды, а также посторонних факторов, которые влияют на ход реакции.
Когда концентрация субстрата достаточно велика, то она уже не влияет на скорость, ибо последняя стала максимальной (свидетельство того, что весь фермент связан с субстратом).
Исследование активности ферментов проводят при больших концентрациях субстратов (нулевой порядок реакции). В этих условиях все изменения скорости реакции будут зависеть только от количества фермента. Но в живых клетках концентрации субстрата, как правило, далеки от насыщения ферментов. Это означает, что ферменты в клетках используют не всю свою мощь.
Зависимость скорости ферментативной реакции от количества фермента
Если субстрат находится в избытке, что практически имеет место в экспериментальных условиях, то скорость реакции пропорциональна количеству фермента. Но, если количество фермента увеличить настолько, чтобы субстрат не является в избытке, то такая пропорциональность нарушится.
Скорость ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением содержания фермента. Но чрезмерный рост концентрации фермента приводит к тому, что субстрата становится меньше, чем фермента и это проявляется уменьшением нарастания скорости реакции.
Воздействие на ферменты модуляторов
Активность ферментов может изменяться не только за изменением количества субстрата, фермента, рН среды, но и под влиянием различных химических веществ. Вещества, влияющие на ход ферментативных реакций, называются их модуляторами, или эффекторами. Они делятся на активаторы и ингибиторы, то есть под их влиянием реакция может ускоряться или замедляться. Изучение действия модуляторов ферментов имеет практическое значение, так как позволяет глубже понять природу действия ферментов. Некоторые из них играют роль естественных регуляторов метаболизма. Существует много типов модуляторов активности ферментов, отличающихся между собой по строению и механизму действия.
активаторы ферментов
Роль активаторов могут играть как органические (желчные кислоты, ферменты и др.), Так и неорганические вещества (ионы металлов, анионы). Нередко встречаются случаи, когда одна и та же вещество в отношении одного фермента является активатором, а в отношении другой – ингибитором. Ионы металлов бывают весьма специфическими активаторами для определенных ферментов. Они могут способствовать присоединению субстрата к ферменту, участвовать в формировании третичной структуры фермента или быть частью активного центра. Ионы многих металлов (натрия, калия, кальция, магния, железа, меди и др.) Являются обязательными компонентами, которые необходимы для нормального функционирования многих ферментов. Иногда для некоторых ферментов нужно несколько различных ионов. Например, для Na +, К + -АТФазы, осуществляющей транспорт ионов через плазматическую мембрану, необходимые для нормального функционирования ионы калия, натрия и магния.
Металлы могут входить в состав простетической группы ферментов. Например, железо в составе порфириновых соединений является необходимым компонентом ферментов цитохромной системы, каталазы и пероксидазы; кобальт входит в простетической группы гомоцистеинтрансметилазы и метилмалонилизомеразы ферментов; медь – до аскорбатоксидазы; марганец является активатором изоцитратдегидрогеназы.
Металлоферментов, содержащие в своем составе преимущественно двух- и трехвалентные ионы образуют с остатками функциональных групп аминокислот и соответствующими ионами клешневидные хелатные соединения. В таких соединениях ионы оказывают ферментам определенной пространственной структуры и способствуют образованию ферментосубстратних комплексов. Некоторые ферменты при отсутствии металлов просто не проявляют ферментативной действия. Например, карбоангидразы без цинка не имеет свойств фермента и действие цинка нельзя заменить никаким другим ионом.
Существует группа ферментов, активируются с помощью цАМФ. Такие ферменты называются протеинкиназы. Механизм их активации такой. Протеинкиназа состоит из двух субъединиц: каталитической, содержащий активный центр, и регуляторной, в которой расположен центр связывания цАМФ. Фермент неактивен, потому что его активный центр закрыт. Он освобождается только при взаимодействии ц-АМФ и регуляторного центра фермента.

ПОДІЛИТИСЯ: