1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Физико-химические свойства белков

Физико-химические свойства белков

Свойства белков определяются химическим составом, размерами и формой молекулы. Белки имеют молекулярную массу от 6000 до миллиона и более (для белков-олигомеров).
Растворимость. Фибриллярные белки не растворяются в воде, так как содержат преимущественно гидрофобные радикалы, равномерно расположенные вдоль вытянутой молекулы. Глобулярные белки образуют гидрофильные коллоиды с размером частиц 1-100 нм, в которых молекулы воды окружают глобулы гидратной оболочки и взаимодействуют с полярными группами на их поверхности.
Действие дегидратирующего веществ нарушает стабильность белковых коллоидов и вызывает их коагуляцию. Поэтому, например, употребление алкоголя приводит к нарушению функций ферментов пищеварительного тракта. Нейтральные соли в больших концентрациях также вызывают коагуляцию белковых коллоидов и их осаждения (высаливания белков).
Вследствие большого размера белковые молекулы не проходят через полупроницаемые мембраны. Это позволяет очистить белок от низкомолекулярных примесей. Смесь в мешочке из полупроницаемой оболочкой помещают в сосуд с проточной водой и выдерживают в нем в течение нескольких суток. Этот метод называется диализом.
Молекулы белка имеют заряд, который определяется количеством диссоциированных аминокислотных радикалов при определенном рН. Значение рН, при котором суммарный заряд белковой молекулы равна нулю, называется изоэлектрической точкой белка (РИ), а соответствующее состояние белка – Изоэлектрическая состоянием. В изоэлектрическом состоянии молекулы белка легче слипаются – коагулируют.
В большинстве биологических жидкостей поддерживается рН около 7. В этом диапазоне йонизовани все аминокислотные радикалы кислотного и основного типа. Даже небольшие изменения рН существенно влияют на степень их ионизации, а следовательно, на связи, они образуют и, как следствие, на функцию белков. Например, при понижении рН на 0,5 единиц ослабляется сила сокращений мышечных белков, гемоглобин теряет способность связывать кислород.
Свойство белковых молекул связывать ионы водорода делает их наиболее важными буферными системами организмов. По физиологических значений рН наиболее эффективно противодействуют изменению кислотности радикалы гистидина, так как их рК близкий к 7:
Ни один другой аминокислотный радикал не подходит на эту роль. Гемоглобин крови связывает за счет гистидинових радикалов около 20% общего количества ионов водорода, которые поступают в кровь.
Смесь различных белков можно разделить в электрическом поле по направлению и скорости перемещения молекул с разным зарядом. Этот метод называется электрофорезом.
При медленном концентрировании белки образуют кристаллы характерной формы. Это свойство используют для выделения индивидуальных белков.
Наличие реакционно способных функциональных групп, стабилизация пространственной структуры слабыми взаимодействиями, а также большие размеры молекул делают белки очень чувствительными к воздействию внешних факторов. Нарушение уникальной природной конформации молекулы, происходит вследствие разрыва нековалентных связей и приводит к потере биологической активности, называется денатурацией.
Рассмотрим действие главных денатурирующих факторов.
Влияние температуры. Белки преимущественно теряют свою конформацию при температуре выше 50-60 ° С, хотя известны термофильные бактерии, белки которых выдерживают и более высокие температуры. Наиболее чувствительны к повышению температуры водородные связи. При температуре ниже 25 ° ослабляются гидрофобные взаимодействия. В пределах физиологических температур изменение пространственной структуры приводит только к изменению биологической активности, а не к ее потере. Особую чувствительность к изменению температуры проявляет белок соединительной ткани коллаген, денатурирует при температуре на 20-30 ° меньшей, чем большинство белков, и только на 1-2 ° выше температуры тела. Коллаген дождевых червей, которые живут при 20 ° С, денатурирует при 22 ° С, коллаген карпа с теплых водоемов (температура воды 28 – 300 С) – при 29-32 ° С. Такое сходство температуры тела и денатурации коллагена имеет приспособительное значение. Состояние молекул на границе денатурации облегчает расщепление их в процессе обмена и улучшает их взаимодействие при образовании фибрилл и их сокращении.
Денатурированные белки, теряя упорядоченную строение, уменьшают растворимость в воде, так как количество гидрофобных радикалов, которые контактируют с водным окружением (на схеме O – гидрофильные, а V – гидрофобные радикалы).
Такое явление мы наблюдаем, например, при варке яиц.
Влияние рН среды. При экстремальных значениях рН белки денатурируют вследствие изменения заряда функциональных групп. Однако осаждения белка при этом не наблюдается, так как молекулы имеют значительный одноименный заряд и взаимно отталкиваются.
Денатурированной действие на белки имеют также некоторые вещества из тех, что образуют с ними соли. Это трихлоруксусная и хлорная кислоты, катионы тяжелых металлов (Pb2 +, Cu2 + и другие). При их воздействии наблюдается осаждения белков.
При денатурации первичная структура белков не поднимается и в некоторых случаях денатурированный белок воспроизводит своего естественную конформацию – происходит ренатурация. Итак денатурация может быть необратима и обратима.

ПОДІЛИТИСЯ: