1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Элонгация транскрипции у прокариот

Элонгация транскрипции у прокариот

Процесс элонгации продолжается до тех пор, пока в А-центр рибосомы не попадет один из терминальных кодонов мРНК (УАА, УАГ, УГА), которые служат сигналами окончания синтеза полипептидной цепи. Они распознаются НЕ комплементарными Антикодон аминоацил-тРНК (до терминальных кодонов таких нет), а специфическими белками – факторами терминации.
При участии последних происходит гидролитическое отщепление синтезированного полипептида от конечной тРНК, освобождение его, а также конечной тРНК и мРНК от рибосомы, диссоциация рибосомы на субъединицы.

Почти всегда мРНК транслируется одновременно многими рибосомами, которые,располагаясь достаточно близко друг от друга, последовательно движутся с 5′-конца к 3′-концу мРНК. Такая структура называется полирибосомами (полисомы). Количество рибосом, что составляет полиса зависит от длины мРНК. Конечно полисомы содержат 3-20 рибосом, а очень длинные мРНК могут образовывать комплексы с 50-100 рибосомами. Одновременная трансляция одной мРНК многими рибосомами значительно увеличивает эффективность использования матрицы, повышает скорость синтеза белка. У бактерий трансляция на мРНК начинается еще во время ее транскрипции на ДНК.

Посттрансляционные изменения белков

По мере синтеза полипептидной цепи формируется вторичная и третичная структура белка, которая определяется аминокислотной последовательностью, то есть первичной структурой. Довольно часто синтезированный полипептидную цепь приобретает биологически активной конформации только после дополнительных изменений структуры. Эти изменения могут быть различными и объединяются под понятием посттрансляционным модификаций, включающих:

  • 1. Образование дисульфидных связей (мостиков) между остатками цистеина.
  • 2. Отщепление одного или нескольких аминокислотных остатков с конца полипептидной цепи (например, метионина, сигнальной последовательности).
  • 3. Расщепление определенных пептидных связей в молекуле белка-предшественника и удаления фрагмента цепи, например, при преобразовании проинсулина в инсулин, химотрипсиногена в химотрипсин.
  • 4. Химические модификации определенных аминокислотных остатков (фосфорилирования, метилирования, гидроксилирования, карбоксилирования, йодирования, ацетилирования).
  • 5. Присоединение простетических групп или кофакторов, например гема, пиридоксальфосфата, биотина, ионов металлов.
  • 6. Образование олигомерных белков с нескольких полипептидных цепей, мономеров.

Некоторые из посттрансляционным модификаций происходят спонтанно, без участия ферментов. Другие, в частности ковалентные модификации аминокислотных остатков и реакции ограниченного протеолиза, является ферментативными процессами. Посттрансляционные модификации приводят к образованию биологически активной структуры белка. В ряде случаев они являются обратимыми и служат для регуляции активности ферментов, например фосфорилирования-дефосфорилирования фосфорилазы и гликогенсинтетазы. Присоединение простетических групп в апофермента играет непосредственную роль в ферментативной функции и менее важно как фактор, определяющий структуру белка.

ПОДІЛИТИСЯ: