1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование аминокислот

Процесс отщепления аминогруппы от аминокислоты с образованием свободного аммиака называется дезаминированием и может осуществляться различными путями, характерными для различных видов живых организмов. У высших животных основным путем является окислительное дезаминирование, при котором, кроме аммиака, образуется альфа-кетокислот.

В организме человека есть несколько ферментов, которые катализируют такие реакции, различной специфичности и биологического значения. В печени и почках есть неспецифический оксидаза L-аминокислот, которая в физиологических условиях малоактивны, поскольку оптимум рН для нее равно 10. простетической группы оксидазы L-аминокислот служит ФМН. Значительно активнее в организме человека оксидаза D-аминокислот, ФАД-зависимый фермент, выделенный из почек, печени и мозга. Фермент катализирует окислительное дезаминирование только D-изомеров аминокислот, не входящих в состав белков, и поэтому биологическая роль его является загадочной. Он мог бы окиснюваты D-аминокислоты клеточных стенок бактерий, если бы они впитывались.

Единственным высокоэффективным ферментом, действующего на аминокислоту L-ряда в организме высших животных и человека, является глутаматдегидрогеназа. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты происходит в митохондриях печени (а также других органов) с образованием аммиака, НАДН + Н + и альфа-кетоглутаровой кислоты, которая может быть использована в цикле лимонной кислоты. Эта реакция является основным источником аммиака в организме человека. Глутаматдегидрогеназа – олигомерные фермент, состоит из 6 субъединиц. Активатором фермента АДФ, ингибитором – ГДФ. Таким образом, когда клеткам печени нужно больше топлива в цикле лимонной кислоты для синтеза АТФ, активность реакции окислительного дезаминирования глутамата повышается.

Глутаматдегидрогеназа катализирует и обратный процесс, то есть восстановительное аминирование a-кетоглутарата с образованием глутамата. В обратной реакции вместо НАД участвует НАДФ, что обеспечивает независимый течение этих двух процессов – окислительного дезаминирования глутамата и восстановительного аминирования альфа-кетоглутарата. Оба эти процесса тесно связаны с Трансаминирование аминокислот, рассматривается ниже.

Дезаминирования нескольких аминокислот может происходить неокислительный путем. Серин- и треониндегидратазы катализируют неокислительный дезаминирования соответствии серина и треонина по такому механизму (на примере серина).
Ферментативно происходит только первая реакция под воздействием дегидратазы. Как и при окислительном дезаминировании, образуются аммиак и альфа-кетокислот (в данном случае – пируват). Для гистидина свойственно внутримолекулярный дезаминирования.
Таким образом, в организме человека с должной эффективностью происходит прямое дезаминирование глутаминовой кислоты, а с меньшей эффективностью – серина, треонина, цистеина и гистидина. Отщепление аминогруппы от большинства альфа-аминокислот происходит в процессе трансаминирования.

ПОДІЛИТИСЯ: