1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Биология
  3. Биосинтез белка и его регуляция

Биосинтез белка и его регуляция

Свойства генетического кода

1. Триплетность – значимой единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (кодон). Каждую аминокислоту кодирует 3 нуклеотида.

2. Непрерывность – между кодонами форуме знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно. Каждый из триплетов не зависит друг от друга и при биосинтеза считывается полностью.

3. Дискретность – один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более кодонов.

4. Специфика – в подавляющем большинстве случаев определенный кодон соответствует только одной аминокислоти.Певни кодоны соответствуют только определенным аминокислотам.

5. Вырожденность (избыточность) – одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов. Каждую аминокислоту кодирует более 1 кодон.

6. Универсальность – «стандартный» генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности – от вирусов до человека (хотя существуют несколько других, менее распространенных вариантов генетического кода, см. Список на сайте NCBI Taxonomy) .Всим живым организмам единый генетический код.

Этапы биосинтеза белка

Первым этапом биосинтеза белков является активация и отбор аминокислот. На этом этапе, что происходит в цитозоле клеток, 20 аминокислот присоединяются эфирной связью в соответствующие “своих” тРНК. Высокоспецифичны ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы катализируют две стадии этого этапа.

На первой стадии за счет энергии АТФ карбоксил аминокислоты присоединяется высокоэнергетическим связью к остатку адениловой кислоты. Аминоациладенилат остается связанным с активным центром фермента, а во время второй стадии фермент катализирует перенос аминоацильного остатка на 3′-концевой остаток адениловой кислоты в молекуле тРНК. Сложноэфирной связи карбоксила аминокислоты с гидроксилом тРНК является высокоэнергетическим.
Для каждой из 20 аминокислот есть своя аминоацил-тРНК-синтетазы, также распознает одну или несколько тРНК, соответствующих данной аминокислоте.

Таким образом, аминоацил-тРНК-синтетазы имеют специфические участки для связывания аминокислоты, тРНК и АТФ. Фермент распознает последовательность нуклеотидов в дигидроуридиловий петли тРНК, содержит модифицированную основу дигидроуридину, поэтому эту стадию называют еще рекогнициею (с англ. Recognition – распознавание). Вероятно, все тРНК, специфичные к одной аминокислоты, имеют в этой области одинаковую последовательность нуклеотидов, хоть и разные Антикодон в антикодоновий петли. Точность синтеза полипептидной цепи определяется, главным образом, специфичностью аминоацил-тРНК-синтетазной реакции. Так, если после образования синтетазой аминоацил-тРНК аминокислотный остаток превратить химическим путем в другой (например, аланин в цистеин), то во время трансляции в соответствующих положениях полипептидной цепи вместо аланина включается цистеин.

После активации молекулы аминоацил-тРНК диффундируют к рибосом, на которых проходит биосинтез белка. Их диаметр составляет около 21 нм, масса около 4 млн, коэффициенты седиментации целой рибосомы – 80S, большой субчастицы – 60S и малой – 40S.
В процессе синтеза полипептидной цепи белка различают стадии инициации, элонгации и терминации.
Стадия инициации начинается с образования комплекса между малой (40S) субчастицы рибосомы, молекулами матричной РНК и инициаторной аминоацил-тРНК. Связывания мРНК с рибосомой происходит за счет локального спаривания рРНК с короткой участком на 5′-конце мРНК. Инициаторным аминоацил-тРНК при синтезе любого белка служит у прокариот N-формилметионин-тРНК, в которой аминогруппа метиониновых остатка соединена с формильною группой, а у эукариотов – метионин-тРНК.

Инициаторным аминоацил-тРНК, содержит антикодон УАЦ, распознает инициаторным кодон тРНК-АУГ и благодаря комплементарной взаимодействия АУГ – УАЦ, а также взаимодействия определенного участка тРНК с рибосомой устанавливается в так называемом пептидильному (П) центре рибосомы, образуется после присоединения большой (60S ) субчастицы рибосомы. В образовании инициаторным функционально активного комплекса задействованы также дополнительные нерибосомни белки – факторы инициации (около 10 белков). При инициации также происходит связывание и гидролиз одной молекулы ГТФ.

Кроме П-центра, в рибосоме является аминоацильний (А) центр. Оба они образованы благодаря специфическому сочетанию 40S- и 60S-субчастиц. При инициации в П-центре разместилась метионин-тРНК. Далее в процессе элонгации аминоацил-тРНК присоединяется в А-центре.
Элонгация начинается с отбора и присоединения аминоацил-тРНК с антикодоном, комплементарным кодона мРНК, следующего за инициаторным (на схеме – УУУ). Связывания аминоацил-тРНК в А-центре осуществляется с участием белка-фактора элонгации (ФТ-1) и сопровождается гидролизом ГТФ. Между метионином (у прокариот – формилметионин) и аминокислотой, находящейся в А-центре, образуется пептидная связь. При этом остаток метионина из своей тРНК переносится на аминогруппу второй аминокислоты, то есть метионин взаимодействует с карбоксильной группой, а аминогруппа его будет свободной. Таким образом, синтез полипептидной цепи начинается с N-конца и идет по направлению к С-конца. Реакцию образования пептидной связи катализирует пептидилтрансфераза, что входит в состав 60S-субчастицы рибосомы. В результате реакции в П-центре будет свободна метиониновых тРНК, а в А-центре – дипептидил-тРНК.

Далее рибосома перемещается вдоль мРНК в направлении 3′-конца на один кодон, метиониновых тРНК высвобождается из комплекса, а дипептидил тРНК попадает в П-центр. Эта фаза элонгации называется транслокацией и требует участия второго фактора элонгации (ФТ-2) и гидролиза еще одной молекулы ГТФ. В освобожденном А-центре рибосомы к следующему кодона мРНК присоединяется аминоацил-тРНК с соответствующим антикодоном и цикл повторяется. Таким образом, во время стадии элонгации происходит последовательное наращивание полипептидной цепи по одной аминокислоте в соответствии с порядком кодонов мРНК.

Скорость наращивания полипептидной цепи оценивается в 10 аминокислотных остатков в секунду. На включение в полипептид одного аминокислотного остатка затрачивается 1 молекула АТФ (на стадии активации) и 2 молекулы ГТФ (на стадии элонгации). Поскольку АТФ расщепляется до АМФ, всего затрачиваются 4 высокоэнергетические связи. Такая большой расход энергии на синтез белка служит одним из факторов обеспечения точности трансляции.

ПОДІЛИТИСЯ:

Дивіться також:
Антропические факторы