Аминокислоты

В состав белков входят a-аминокислоты, то есть такие, в которых аминогруппа находится у второго атома С. Между аминокислот и карбоксильной группами находится только один a-С атом. В процессах обмена веществ образуются и другие виды аминокислот. Например, g-аминомасляная кислота (ГАМК) – является медиатором ЦНС.
Известно 20 a-аминокислот, которые генетически кодируются, и несколько их производных, образующихся путем ферментативной модификации. Радикал может быть алифатический или циклический, содержать различные функциональные группы. Одна из двадцати a-аминокислот (пролин) не аминокислот, а иминокислотою, потому что ее атом азота входит в состав цикла. Аминокислоты можно классифицировать по различным признакам. Для изучения белков удобный разделение по полярности радикалов на неполярные, полярные незаряженные и полярные заряженные (положительно или отрицательно). Представленные тривиальные названия аминокислот наиболее применяемыми. В схемах аминокислоты и их остатки обозначаются сокращенно первыми тремя буквами названия.
Каждая аминокислота, кроме глицина, содержит один или более асимметричных атомов углерода, то есть проявляет оптическую активность. По абсолютной конфигурацией аминокислоты в организмах относятся к L-ряду. Только в составе пептидов некоторых микроорганизмов встречаются D-аминокислоты, например в токсине бутулизму.
Аминокислоты – слабые электролиты. Они содержат группы как кислотного, так и основного характера, то есть биполярными ионами. Их заряд зависит от количества этих групп и рН среды:
Суммарный заряд определенной аминокислоты при определенном значении рН вычисляют по константами диссоциации (рК) всех ее функциональных групп. Значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется ее изоэлектрической точкой (РИ). Для 0,1 М растворов аланина РИ составляет 6,02, для глутаминовой кислоты – 3,22; лизина – 9,74.
Кислотно-основные свойства аминокислот обусловливают их буферную способность при рН близком к рК их функциональных групп. В составе белков из всех аминокислот наибольшее значение имеют буферные свойства гистидина, поскольку только его радикал имеет значение рК близкий к рН межклеточной жидкости и крови (?7,4). Белок эритроцитов гемоглобин имеет большое содержание гистидина, что очень важно для его функции.
Аминокислоты проявляют общие химические свойства, связанные с наличием карбоксильной и аминогрупп, а также индивидуальные, обусловленные функциональными группами радикала. Последние используются для идентификации отдельных аминокислот. Например, взаимодействие с азотной кислотой, характерная для производных бензола, используется для определения фенилаланина (ксантопротеиновая реакция), а взаимодействие сульфидов с ионами свинца – для определения цистеина (реакция Фоля).
Для a-аминогруппы аминокислот характерна чувствительная реакция с Нингидриновая реактивом При нагревании a-аминокислот с избытком Нингидриновая реактива образуется растворимый продукт лилового цвета. Иминокислота пролин дает с нингидрином продукт желтого цвета.
Индивидуальные аминокислоты определяют за продуктами взаимодействия их a-аминогрупп с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ, реактивом Сэнгера) в слабощелочной среде. Образующиеся ДНФ-производные идентифицируют хроматографически.

Author: Олександр
Фанат своєї справи і просто крутий чувак.