Зміст розглянутих вище типів вторинних структур в різних білках неоднаково. За наявністю а-спіралей і ?-струкгур глобулярні білки можна розділити на 4 категорії.
• До першої категорії відносять білки, в структурі яких виявлені тільки а-спіралі. До них належать такі білки, як міоглобін і гемоглобін (рис. 1-8).
• До другої категорії відносять білки з а-спи-ралямі і ?-структурами, іноді утворюють однотипні поєднання, що зустрічаються в різних індивідуальних білках (рис. 1-9). Характерні поєднання а-спіралей і ?-структур, виявлені в багатьох ферментах, можна розглянути на прикладі будови доменів лактатдегідрогенази (ЛДГ) і фосфогліцераткинази (ФГК). Домен-ділянка поліпептидного ланцюга, який самостійно від інших ділянок цього ж ланцюга утворює структуру, багато в чому нагадує глобулярний білок. В одному з доменів лактатдегідрогенази в центрі розташовані ?-структури поліпептидного ланцюга у вигляді скрученого листа, і кожна ?-структура пов’язана з а-спіраль-ним ділянкою, що перебуває на поверхні молекули. Як видно з рис. 1-9, подібний домен є також в молекулі фосфоглів іцераткінази.
• У третю категорію включені білки, що мають тільки ?-структури. Такі структури виявлені в імуноглобулінах, в фермент супероксиддисмутаза (рис. 1-10).
• У четверту категорію включені білки, що мають у своєму складі лише незначна кількість регулярних вторинних структур.