Властивості і функції цитоплазми

Цитоплазма зберігає основи свого еволюційного походження і у фізико-хімічному плані являє собою складний розчин (колоїдна система), який в залежності від функціональних конкретних умов може перебувати в стані або золю, або гелю.

В кінці минулого століття було висунуто кілька теорій фізичної будови протоплазми:

1) сітчаста (Heizmann, 1890);

2) нитчатая (W. Flemming, 1882);

3) піниста (J. Butschli, 1898);

4) зерниста (W. Altmann, 1890).

Всі ці подання були метафізичним підходом до вивчення будови цитоплазми, оскільки вони з’являються в залежності від типу фіксації об’єкта. З розвитком фізичної та колоїдної хімії стала очевидна помилковість згаданих вище морфологічних теорій будови цитоплазми. Було показано, що цитоплазма являє собою багатофазну колоїдну систему. Дисперсійним середовищем цієї системи є вода (близько 80%) з розчиненими в ній солями і вуглеводами. Дисперсионную ж фазу представляють білкові та жирові речовини, що організують комплекси молекул, звані мицеллами. Одні структури цитоплазми більш стійко зберігають стан гелю, наближаючись до щільним тілам, інші ділянки цитоплазми перебувають у стані золю, тобто в рідкому агрегатному стані. У процесі обміну в клітині поступово відбувається скелетизації одних частин цитоплазми і розрідження інших.

Найбільш важливим компонентом молекулярної організації клітин є білки, без яких життєві процеси неможливі. Різні органели клітин і ферменти містять важливі білкові компоненти, а також білкові молекули – такі як колаген або фібрин, що складаються з довгих ланцюжків.

Білки клітини діляться на прості і складні. До простих білків відносять такі сполуки, які при гідролізі розпадаються виключно на а-амінокислоти. Серед них розрізняють: альбуміни (розчинні у воді), глобуліни (розчинні у воді, але розчинні в солях), протаміни (що мають лужні властивості) і, нарешті, гисто-ни (що містяться здебільшого в ядерному речовині). Складні білки являють собою поєднання простого білка і іншої речовини, що носить назву простетичної групи. На відміну від простих білків складні при гідролізі розпадаються на а-амінокислоти і ще один органічний компонент – простетичної групу. До цих білків відносять:

1. Нуклеопротеїди. з простетичної групою, представленої нуклеїновими кислотами ДНК і РНК.

2. Глікопротсіди. в яких білок пов’язаний з углеводом (хонд-роітінсерная кислота, гіалуронова кислота, гепарин).

3. Ліпопротєїди – поєднання білків з жирними кислотами.

4. Хромопротеїди – гемоглобін, цитохроми, флавопротеїни.

Білки складаються з амінокислот, які походять від відповідних органічних кислот, – наприклад, оцтової, шляхом заміщення атома водню аминогруппой NH2. Звідси і походить їх назва – амінокислоти.

Містяться в тканинах вільні амінокислоти являють собою продукти не тільки безперервного розщеплювання білків, але і внутрішньоклітинного синтезу. Сукупність утворюються таким шляхом амінокислот носить назву амінокислотного фонду, з якого вони витрачаються для синтезу нових білків.

Одним з найважливіших властивостей амінокислот є їх здатність з’єднуватися один з одним, утворюючи довгі ланцюги. Це обумовлено наявністю в каяедой молекулі карбоксильної групи (-СООН) і аміногруп (-NH2). Подібного роду речовини, що містять одночасно кислотну і основну групу, носять назву амфотерних. Конденсація амінокислот відбувається таким чином, що кислотна група однієї молекули з’єднується з основною групою іншої молекули, з виділенням однієї молекули води.

Нове з’єднання, що утворюється в результаті наведеної вище реакції, зберігає амфотерний характер амінокислоти, оскільки воно містить кислотну групу на одному кінці і основну -на іншому. Завдяки цьому можливе подальше з’єднання з великим числом амінокислот, що призводить до утворення довгих ланцюгів, званих пептидними. При великому числі амінокислот ланцюг називається поліпептидного. Фрей Віселінг підрахував, що в фібриноїд шовку відстань між пептидними зв’язками, тобто довжина одного амінокислотного залишку, становить близько 3,5 А. Він вирахував, що середній обсяг молекули амінокислоти – 161 А3.

Білкові молекули можна розглядати як ряд амінокислотних залишків, з’єднаних між собою пептидними зв’язками. Рент-ноструктурний аналіз показує, що існують два види білка: фібрилярний і глобулярний. До перших відносяться миозин і актин, до другої групи – антитіла, гемоглобін і т.д.

Інгрем встановив, що, якщо в гемоглобіні одна молекула вали-на замінена глутамінової кислотою, відзначається серповидноклеточная анемія.

Посилання на основну публікацію