Третинна структура

Молекула, вторинна структура якої являє собою аспіраль, має властивості жорсткого стрижня. Отже, можна думати, що молекули фібрилярних білків містять досить великий відсоток спіралізованих ділянок; проте будова глобулярних білків, молекули яких складені в просторі більш химерним чином, все ще залишається для нас загадковим. Зараз вже відомо, що жорстка аспіраль деяких структурних білків, наприклад шовку або кератину, не характерна для переважної більшості білків; найчастіше ділянки, які виявляють спіральну вторинну структуру, чергуються з неспіралізованнимі ділянками. Причин цього багато, але найбільш важливою причиною є здатність амінокислотних залишків білка взаємодіяти між собою. Ця взаємодія може відбуватися між різними поліпептидами, приводячи до об’єднання двох ланцюгів, або ж між амінокислотними залишками одного ланцюга, що викликає складання молекули і освіта характерною для даного білка глобулярної структури. По суті, фібрилярні і глобулярні білки в основному розрізняються лише за ступенем взаємодії між утворюють їх амінокислотними залишками. Для зручності таку складним чином вигнуту і згорнуту в просторі структуру молекули глобулярного білка прийнято називати третинної структурою.

Неполярні зв’язки, утворені взаємним тяжінням гідрофобних груп Ввідних розчинах під дією вандерваальсова сил. II. Полярні зв’язки, утворені тяжінням груп, що володіють помітним дипольниммоментом (наприклад, водневі зв’язки). III. Полярні (іонні) зв’язки, що виникають при утворенні солей і ефірів. IV. Ковалентних зв’язків, або утворення містків. Чорними кружками позначені молекули води.

1) відносно слабкими зв’язками, обумовленими вандерваальсовимі силами, які виникають між молекулами, що володіють однаковою полярністю, 2) водневої і іонної зв’язками (сильнішими,, але вельми чутливими до впливів навколишнього середовища) і, нарешті, 3) найбільш сильними (з перерахованих вище) ковалентними зв’язками, представленими в білках переважно дісульфіднойг зв’язком. Очевидно, амінокислотні залишки, бічні ланцюги яких утворені в основному вуглеводневими радикалами, наприклад валін, лейцин, фенілаланін і т. д., неполярних і нездатні утворювати асоціації з молекулами води. (Для більш детального ознайомлення з цим питанням див. гл. II.) Всякий раз, коли амінокислотні залишки знаходяться в білкової молекулі в положенні, при якому вони можуть вступити в контакт один з одним, вони будуть прагнути зблизитися, а не розійтися. Отже, є наступна альтернатива: або процес утворення водневих зв’язків призведе до формування сильно структурованої аспіральной конфігурації, лібополіпептідная ланцюг повинна скластися таким чином, щоб взаємодія між амінокислотними залишками досягло максимуму.»Вибір», який зробить молекула, залежить від її енергетичного стану. Іншими словами, молекула прийме форму, що відрізняється найбільшою стабільністю, що, взагалі кажучи, відповідає освіті максимального числа внутрішньомолекулярних зв’язків. Виходячи з цих міркувань, слід очікувати, що переважна більшість білків має третинної структурою і що, отже, жорсткі фібрилярні білки з добре вираженою вторинною структурою і з мінімальним внутрішньомолекулярним взаємодією зустрічаються відносно рідко.

Визначення конформації такого володіє третинної структурою білка представляє собою більш важке завдання, ніж дві інші, розглянуті вище. З цією метою також використовується метод рентгеноструктурного аналізу, доповнений методом, що дозволяє визначити просторове положення окремих функціональних груп білкової молекули. Цей метод відомий під назвою методу изоморфного заміщення. За деяких умов в цікаву для нас функціональну групу білка вдається ввести атом елемента, порядковий номер якого досить великий. Можливо, наприклад, до вільних сульфідним групам білка приєднати атоми ртуті. Оскільки замещающіеатоми дуже малі в порівнянні з білкової молекулою, їх присутність лише незначно змінить її загальну структуру (заміщення тому названо ізоморфним). Разом з тим приєднання атомів ртуті викличе значне локальне зміна електронної щільності молекули і, отже, спостерігається дифракційної картини. Зіставляючи рентгенограми НЕ заміщених і заміщених ртуттю білків, можна з великою точністю визначити просторове положення заміщених сульфгідрильних груп. У тому випадку, коли зазначену процедуру вдається провести для великого числа функціональних груп, стає можливим виявити їх взаємне просторове положення в»глобуле». Отримані таким способом відомості, доповнені інформацією про амінокислотним складом білка і процентному вмісті в ньому аспіральних ділянок, дозволяють побудувати дуже чітку тривимірну модель білкової молекули (див. додаток). Дослідження такого типу було вперше успішно проведено на миоглобине. Будова молекули цього білка представлено на фото V. Звертає на себе увагу присутність у молекулі міоглобіну обширних»порожнин», не зайнятих атомами поліпептидного ланцюга. У клітці ці порожнини заповнені водою і іншими малими молекулами, що знаходяться в розчиненому стані. Хоча для малих молекул доступні будь-які ділянки пептидних ланцюгів, більш великі молекули не здатні проникати в ці порожнини. Для них молекула міоглобіну представляється у вигляді суцільного»тіла», тобто так, як якщо б вона була затягнута зверху непроникним чохлом. Це вельми важливу властивість білкової молекули буде докладніше розглянуто нижче при обговоренні механізму дії ферментів.

Посилання на основну публікацію