Трансмембранні глікопротеїни MHC

• Молекула MHC-I складається з двох поліпептидних ланцюгів – α- і β2-мікроглобуліна.

• α-Ланцюг складається приблизно з 325 АК-залишків, має молекулярну масу близько 45 кД (кілодальтон) і містить 3 позаклітинних домену (α1, α2, α3), трансмембранний ділянку і цитоплазматический ділянку з 55 АК-залишків. Домени α1 і α2 формують поглиблення у вигляді жолоба або «кошика», що становить 0,25×0,1×0,11 нм для зв’язування пептидів Аг довжиною 9-11 АК, призначеного для розпізнавання T-лімфоцитами.

• З позаклітинними α-доменами нековалентно асоційована легка поліпептидний ланцюг з молекулярною масою 11,5 кД, звана β2-мікроглобуліну (кодується геном, розташованим поза комплексу MHC, в 15-й хромосомі).

• Молекули MHC-II (див. Рис. 5.1Б) – гетеродімери з двох трансмембранних глікопротеїнів: α-ланцюга (молекулярна маса 34 кД) і β- ланцюга (молекулярна маса 29 кД). Позаклітинна частина кожної ланцюга має два домена. Пептідсвязивающую щілину формують спільно α1- і β1-домени. На відміну від аналогічного поглиблення в складі глікопротеїнів MHC-I, щілину MHC-II відкрита з обох сторін, що дозволяє пов’язувати довші пептиди (15-30 АК).

Посилання на основну публікацію