Теорія м’язового скорочення

Скелетні м’язи людини і ссавців на 72-80% складаються з води і на 20-28% з щільних речовин, головним чином білків (16,5-21%). Білки діляться на 2 групи: білки саркоплазми і білки міофібрил. У першу групу входять: міоген, глобулін X, білок-пігмент міоглобін, різні ферменти, а до складу ядер – Нуклеопротеїни, багаті дезоксирибонуклеїнової кислотою (ДНК). У другу групу входять: міозин, актотропоміозін, актоміозін, тропомиозин та ін Ці білки складають 80% білків міофібрил, з них тропомиозин – 6-10%.

У першій групі велике значення має міоглобін, який, з’єднуючись з частиною кисню крові, забезпечує постачання, м’язів киснем і утворення в них його запасу. Миоглобин володіє дуже великим спорідненістю до кисню і, насичуючись киснем, при значно меншому тиску кисню, ніж гемоглобін крові, утворює оксимиоглобин. Зміст міоглобіну особливо велике в м’язах, що виробляють інтенсивну і тривалу роботу. Великі кількості міоглобіну містяться в м’язах тварин, які можуть довго залишатися під водою, наприклад у дельфіна 14%, у кита 16%, у тюленя 20-40% від сухого залишку м’язової тканини.

У онтогенезі кількість міоглобіну зростає: наприклад, у зародка людини в скелетних м’язах 0,6%, а у дорослої людини 2,7% міоглобіну. Кількість кисню, який пов’язаний з міоглобіном, становить у людини 14% від загального запасу його в організмі, а у тюленя – 47%. Кисень, з’єднаний з міоглобіном, звільняється і використовується при скороченні м’язів.

Міоген і глобулін X володіють ферментативною активністю.
Серед миофибриллярних білків істотна роль належить міозин, який в поєднанні з актотропоміозіном утворює скоротних білок – актоміозін. Значна частина м’язового білка складається з актоміозіна. Із загальної кількості білків у м’язах кролика 38% міозину і 13-15% актотропоміозіна. Міозин і актоміозін є ферментами АТФ. Ферментативну дію міозину на АТФ активується іонами кальцію.
Нитки актоміозіна являють собою гель, який у присутності АТФ при низьких концентраціях солей піддається синерезису, виділяючи воду, що призводить до швидкого скорочення нитки. При більш високих концентраціях солей актоміозін розпадається на актотропоміозін і міозин.
Тропомиозин розчиняється у воді і знаходиться у сполученні з іншими білками і ліпідами. Довжина його ниток до 300 нм, а ширина – 25 нм.

У м’язах зародків менше білків і більше води, ніж у дорослих. Кількість міозину і актоміозіна мало і збільшується в міру розвитку скорочувальної функції. У м’язах ембріонів більше саркоплазматических білків.

Хімічні процеси при тетанічних і тонічних скороченнях різко відрізняються. Скорочення м’язових волокон скелетних, гладких м’язів і серцевого м’яза відбувається в результаті взаємодії актоміозіна і міозину з АТФ (В. А. Енгельгардт і М. І. Любимова, 1939).
Нитки міозину скорочуються під впливом АТФ. Так як міозин не тільки скоротливий білок, але і фермент – аденозінтріфосфатаза, то при цьому АТФ під впливом її ферментативної активності перетворюється на АДФ, Аденіловий кислоту і фосфорну кислоту. Під електронним мікроскопом встановлено, що кожна миофибрилла складається з 2500 найтонших елементарних ниток – протофібрілл двох типів: А – з міозину, I – з актину, навколишнього стрижень з тропомиозина. Нитки А мають діаметр 11 нм, а нитки I – 4 нм. На нитках А є поперечні містки.

У розслабленому м’язі в анізотропних дисках знаходиться тільки актоміозін у вигляді паралельно розташованих ниток актотропоміозіна і міозину. У ізотропних дисках є тільки нитки актотропоміозіна, а в дисках М, що знаходяться в середині анізотропних дисків, тільки нитки міозину. Безпосередньо перед скороченням поперечнасмугастість тимчасово зникає, залишаються тільки диски Т. При скороченні м’яза нитки актотропоміозіна входять в М диск. тобто актин переміщається з ізотропних дисків в анізотропні, в яких при цьому утворюється актоміозін. що складається з паралельно розташованих ниток актотропоміозіна і міозину.

Отже, при скороченні м’яза дві системи ниток: більш товсті А і більш тонкі I проникають один в одного подібно зубцям двох гребінок, що і викликає вкорочення м’яза (теорія ковзання). При цьому припиняється розщеплення АТФ, що викликало вкорочення. Така сучасна теорія скорочення (А. і X, Хакслі, 1954). Скорочення забезпечується входженням іонів Са в міофібрили. Ковзання ниток супроводжується, можливо, перебудовою молекул білка і спирализация ниток.

Встановлено, що при скороченні ниток актоміозіна при дії, продуктів розщеплення АТФ виникає напруга м’язів і на розвиток цієї напруги впливає температура. У тварин з постійною температурою тіла максимальна напруга м’язів при температурі 20 ° С в 4-8 разів більше, ніж при О ° С.
Розщеплення АТФ актомиозином у кролика при 20 ° С також в 7-8 разів більше, ніж при 0 ° С.
АТФ підвищує здатність поперечнополосатой м’язи збуджуватися при дії ацетилхоліну і холіну. При певних концентраціях АТФ збільшує висоту тетанічного скорочення м’яза і викликає прискорення скорочення. У поперечнополосатой м’язі міститься багато АТФ – до 0,4%, але в неактивній або в пов’язаної формі. При збуджень частина АТФ стає активною. При частих тетанізуючий імпульсах в м’язі накопичується АТФ і посилюється її дію на м’яз. Одночасно посилюється активність ацетилхоліну і зростає його роль в скороченні м’яза. В результаті з кожним новим імпульсом збільшується висота скорочення і виходить найбільш високе тетаническое скорочення м’яза (Є. Б. Бабський). У результаті тренування збільшується активність ферментів і відбувається відновлення білків, а також речовин, які звільняють енергію, вище вихідного рівня. На приклад, збільшується вміст міоглобіну і синтез інших м’язових білків, АТФ, креатинфосфорна кислоти, глікогену, ліцідов. Обмін речовин у тренованих людей відбувається більш економно. Зменшення витрати енергії досягає 50%.

Посилання на основну публікацію