Структура білка — види, описом, функції

Структура білка надзвичайно важлива для з’єднань, оскільки всі функції які вони виконують, приймають певну просторову конфігурацію.

Білки – це природні полімери, молекули яких складаються із залишків амінокислот, з’єднаних амідними (пептидними) зв’язками.

Мономерами для утворення макромолекули служать α-амінокислоти. Це сполуки, що містять аміногрупу у першого атома вуглецю, не рахуючи вуглець карбоксильної групи.

Таких амінокислот відомо 20. З цієї кількості створюється все різноманіття білків. Деякі амінокислоти можуть утворюватися в організмі, їх називають замінними. Ті, які надходять тільки з їжею – незамінні. Залежно від складу, білки ділять на повноцінні, що містять незамінні амінокислоти, і неповноцінні, що не містять незамінні амінокислоти.

Склад, будова і функції білків дуже складні, вивчає ці питання Біологія. Розглядаються природні полімери і в курсі хімії. Склад їх можна виразити формулою:

(–HN – CHR –CO -) n

У природні полімери входять хімічні елементи: вуглець, кисень, водень, азот, сірка. До складу деяких сполук включені фосфор, селен залізо, мідь та інші елементи.

Первинна структура білка

Послідовно з’єднані один з одним амінокислотні залишки в ланцюг утворюють первинну структуру. Ланцюг утворений пептидним хімічним зв’язком. Цей рівень організації найважливіший. Випадкова заміна однієї амінокислоти викликає важке генетичне захворювання.

Білкові молекули утворюються в процесі біосинтезу на рибосомах. Тут реалізується спадкова інформація. Послідовність амінокислотних залишків визначається послідовністю нуклеотидів в і-РНК. Залежність триплетів і амінокислот записана в таблиці генетичного коду.

Якщо первинний рівень організації білка задається правильно, інші структури макромолекула приймає мимовільно.

Вторинна структура білка

Згорнута в спіраль одна або 2 поліпептидні ланцюга утворюють вторинну структуру. Її підтримують водневі зв’язки.

Більшість білкових молекул мають вторинний рівень.

Третинна структура білка

Упаковка вторинної структури в клубок утворює третинний рівень організації.

Третинна структура білків

Підтримують дану структуру дисульфідні, сольові, складноефірні містки, сили електростатичної взаємодії.

Четвертинна структура білка

Деякі білкові одиниці формують складні агрегати в просторі. Кілька упакованих в клубок білків, орієнтованих відносно один одного, створюють четвертинну структуру.

Утримуються такі агрегати водневими зв’язками, електростатичними та іншими взаємодіями.

Денатурація і ренатурація білка

Природні сполуки проявляють різні властивості. Одне з найважливіших властивостей-денатурація білка. Це руйнування просторової організації білкових молекул. Послідовність з’єднання амінокислот, а значить і хімічний склад, не змінюється.

Просторова конфігурація може руйнуватися в результаті дії різних факторів:

  • високої температури;
  • радіація;
  • солей важких металів;
  • луг;
  • кислота;
  • механічних та інших факторів.

Якщо первинний рівень організації білка не порушений, може йти зворотна реакція – ренатурація. Це відновлення просторової будови молекули. Не всі природні полімери здатні до відновлення просторової організації.

Іноді денатурація протікає необоротно, хоча первинна структура не руйнується. Функції білки здатні виконувати, перебуваючи в певній просторовій конфігурації.

Протеїни – прості білки

До простих білків відносять високомолекулярні сполуки, що складаються тільки із залишків амінокислот. У них містяться незамінні і замінні амінокислоти.

Прості білки протеїни

Протеїни застосовуються в спортивному середовищі для заповнення білкової маси в організмі. Використовують протеїновий порошок для приготування коктейлю, в якості добавки до їжі.

Протеїновий порошок отримують в результаті переробки продуктів тваринного походження: молока, м’яса, яєць, риби. Організм буде отримувати протеїни, якщо просто вживати в їжу зазначені продукти. Засвоєння їх буде йти повільніше.

Складними називають білки, що містять небілкові за природою речовини. Так звані простетичні групи.

Структура гемоглобіну

Відповідно до хімічного складу і наявністю груп їх класифікують:

  • на нуклеопротеїди;
  • хромопротеїди;
  • ліпопротеїд;
  • глікопротеїди та інші.

До складу протеїдів входять елементи: магній, залізо, мідь та інші. Прикладом протеїдів є гемоглобін і міоглобін. Вони виконують найважливіші функції, беруть участь в обмінних процесах.

Функції білків

Білки виконують в клітинах організмів важливі функції:

  • каталітичну;
  • регуляторну;
  • структурну;
  • рухову;
  • транспортну;
  • захисну;
  • запасну та інші.

Просторова конфігурація білка робить істотний вплив на можливість виконання функцій.

Посилання на основну публікацію