Органічні речовини клітини: білки

Білки – біополімери. Назва «білок» вперше було дано речовині пташиних яєць, яке згортається при нагріванні в білу нерозчинну масу. Пізніше цей термін поширився і на інші речовини з подібними властивостями, виділені з живих організмів. З середини XX в. білки стали називати також «протеїнами» (від грец. protos – перший), підкресливши важливість цих речовин для життя.

Білки – це складні органічні речовини. Молекули білка складаються з атомів вуглецю, водню, кисню та азоту. У деяких білкових молекулах знаходяться атоми сірки. Іноді білки утворюють комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк, мідь і т. д.

Маса білкових молекул дуже велика, тому їх називають макромолекулами. Такі макромолекули складаються з повторюваних, подібних за структурою низькомолекулярних сполук – мономерів (від грец. Monos – один, єдиний). Освічена мономерами макромолекула називається полімером (від грец. Poly – багато). Білки є биополимерами, їх мономерами служать амінокислоти.

У природі існують близько 120 амінокислот, але лише 20 з них входять до складу білків. Тварини клітини (в тому числі клітини людини) здатні синтезувати деякі (але не всі) амінокислоти при наявності потрібних вихідних речовин. Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі тварин (такі амінокислоти називаються незамінними). Наприклад, для організму дорослої людини незамінними є вісім амінокислот, а для дитячого організму – десять. Незамінні амінокислоти в організм людини надходять з рослинною їжею. Рослини ж здатні синтезувати всі амінокислоти.
Взаємодія двох молекул амінокислот відбувається під час реакції, при якій між залишками амінокислот встановлюється міцна ковалентний зв’язок, звана пептидной. В результаті цієї реакції утворюється з’єднання, що складається з двох амінокислот, – дипептид (рис. 1).

Якщо до дипептиду приєднується ще одна амінокислота, то утворюється трипептид і т. Д. Все білкові молекули являють собою полілептіди, що складаються з великого числа амінокислот.
Структура білкових молекул. Для того щоб білкова молекула нормально функціонувала, вона повинна мати абсолютно певну конфігурацію – структуру. Біологічна активність білків обумовлена ??незвичайно гнучкою і в той же час строго упорядкованою структурою.
Для білкових молекул характерні різні рівні організації (структури): первинна, вторинна, третинна і четвертинна (див. Рис. 1).
Первинна структура являє собою ланцюг амінокислот, послідовно з’єднаних міцними ковалентними пептидними зв’язками.

Більш високий рівень організації білкової молекули являє собою вторинна структура. Це – спіраль, підтримувана численними водневими зв’язками, менш міцними, ніж пептидні зв’язки.
Більшість білків має ще й третинну структуру, оскільки спіраль білкової молекули згортається в клубок – глобулу.
Кілька молекул білків можуть з’єднуватися між собою, утворюючи четвертинних структуру. Таку структуру мають, наприклад, молекули гемоглобіну.

Найбільш стійка первинна структура білка, решта легко руйнуються при різних впливах середовища (температура, солі важких металів, кислотність та ін,).
Властивості білків. Білки можуть піддаватися денатурації і ренатурації.
Денатурація полягає в порушенні природної структури білкової молекули в результаті розриву хімічних зв’язків. Природна структура білка – це така конфігурація молекули, при якій білок виконує властиві йому функції. Для білка кератину (він входить до складу шкіри, волосся, кігтів, дзьоба, пір’я і рогів хребетних тварин) природного є вторинна структура, для ферментів і антитіл – третинна, а для гемоглобіну і хлорофілу – четвертичная. При денатурації змінюється не тільки структура білка, але і його властивості.

Порушення природної структури білкової молекули відбувається під впливом різних факторів середовища; високих температур, ультрафіолетового і рентгенівського випромінювання, сильних кислот і лугів, органічних розчинників, концентрованих розчинів солей, важких металів та ін.

Денатурація може мати оборотний і необоротний характер. Розрив зв’язків у первинній структурі призводить до незворотної денатурації (наприклад, до згортання яєчного білка при варінні яєць). Розрив зв’язків, що утворюють третинну і навіть вторинну структуру, – оборотна денатурація.
Іноді денатурований білок у відповідних умовах знову спонтанно набуває природну структуру, т. Е. Відбувається процес, протилежний денатурації, – ренатурації. Ренатурації можлива лише в тому випадку, якщо не була порушена первинна структура білка. Це говорить про те, що форма, а значить, і функція білка повністю залежать від первинної структури.

Функції білків. У клітці і в організмі білки виконують різноманітні функції.
Структурна функція проявляється в тому, що білки входять до складу внутрішньоклітинних структур (наприклад, плазматичноїмембрани), тканин і органів. Так, білок колаген служить компонентом сполучної тканини, кісток, сухожиль, хрящів; вже згаданий кератин входить до складу похідних епідермісу: волосся, нігтів, рогів, пір’я.
Ферментативна функція пов’язана з тим, що всі хімічні реакції в клітині протікають за участю біологічно активних речовин – ферментів, які є білками. Ферменти – біологічні каталізатори, т. Е. Вони забезпечують високу швидкість протікання всіх біохімічних реакцій, що йдуть в клітинах. Кожен фермент забезпечує одну або декілька реакцій одного типу (відомо більше 2 тис. Ферментів).

Гормональна функція полягає в тому, що деякі гормони є за своєю природою білками. Функція гормонів – регуляція обміну речовин в організмі. Так, наприклад, білки – гормони інсулін і глюкагон регулюють обмін глюкози.
Транспортна функція пов’язана з перенесенням білками деяких речовин. Наприклад, гемоглобін переносить кисень в крові хребетних тварин; гемоцианин переносить кисень в гемолімфі деяких безхребетних; білок сироватковий (альбумін) забезпечує транспорт жирних кислот і ліпідів.
Захисна функція визначається тим, що глобулярні білки – антитіла утворюють комплекси з антитілами (чужорідними білками) бактерій і вірусів, забезпечуючи тим самим імунні реакції організму. Крім того, білки фібриноген, фібрин, протромбін і тромбін беруть участь у процесах згортання крові.

Скорочувальна функція полягає в тому, що білки (актин і міозин) забезпечують м’язове скорочення.
Деякі білки, вбудовані в плазматичну мембрану, здатні сприймати сигнали, що йдуть із зовнішнього для клітини середовища. У цьому виявляється їх сигнальна функція.

Запасающая функція білків пов’язана з тим, що деякі білки здатні запасати або утримувати певні речовини. Прикладом може служити железоудержівающій білок – феритин.
При розщепленні 1 г білка виділяється 17,1 кДж (4,2 ккал) енергії, тому білкам властива і енергетична функція. Однак білки в якості джерела енергії використовуються кліткою тільки в тому випадку, коли виснажені інші енергетичні джерела, а саме вуглеводи і жири.

Посилання на основну публікацію