Обмін речовин і ферментативні процеси

Асиміляція і дисиміляція. Метаболізм. Класифікація ферментів. Класифікація коферментів. Кінетика ферментативних реакцій.

Асиміляція – це процес поглинання речовин з навколишнього середовища і перетворення цих речовин в специфічні клітинні компоненти.

Дисиміляція – це процес зворотний асиміляції – руйнування специфічних клітинних речовин і виділення їх у навколишнє середовище.

Ендотермічна процеси асиміляції поживних речовин, що йдуть з поглинанням енергії, називають анаболічними, а екзотермічні процеси дисиміляції, пов’язані з виділенням енергії – катаболическими. Продукти, що утворюються в результаті цих процесів, називаються метаболітами. А всі ці процеси в цілому складають обмін речовин – метаболізм.

Синтез клітинних компонентів забезпечує конструктивний метаболізм, а енергію, необхідну для цих процесів – енергетичний метаболізм.

Результат клітинної діяльності виражається збільшенням розмірів клітини і кількості утворюється в результаті клітинного поділу біомаси.

У складних і різноманітних клітинних процесах обміну речовин беруть участь багато біокаталізатори – ферменти. Діяльність, як окремих клітинних структурних елементів, так і всієї клітини в цілому відбувається лише за участю ферментів, отже, всі біохімічні процеси в клітинах є ферментативними.

Залежно від характеру каталізуються реакцій ферменти поділяються на шість основних груп:

1. оксидоредуктаз

2. трансферази

3. гідролази

4. ліази

5. ізомерази

6. лігази.

Оксидоредуктази – каталізують перенесення атомів водню або електронів. Беруть участь у процесах дихання і бродіння. В результаті їх діяльності з органічних речовин виділяється енергія.

Трансферази – каталізують перенос груп атомів, наприклад, залишок фосфорної кислоти – фосфотрансферази, аміногруппамінотрансфераза та ін.

Гідролази – каталізують гідроліз складних органічних сполук у присутності води, наприклад, естерази (ліпази, пектінестераза), карбогідрази (лактази, інвертаза, амілаза, целюлоза).

Ліази – каталізують негидролитическим відщеплення різних груп від молекул субстрату, наприклад, дікарбоксілази амінокислот, альдолази, енолази.

Ізомерази – каталізують перетворення органічних речовин в їх ізомери, наприклад, тріозофосфатізомерази каталізує перетворення 3-фосфогліцеральдегіда в діоксиацетонфосфат.

Лігази (синтетази) – каталізують процес з’єднання двох молекул при одночасному розпаді молекул АТФ (рис.5) за схемою:

В + АТФ = ВФ + АДФ

А + ВФ = АВ + Ф

Ферменти – це білки.

Молекули білків дуже великі, тому й молекулярна маса ферментів зазвичай перевищує мільйон. Частина молекули білка ферменту має специфічні властивості. Під специфічністю розуміють здатність ферменту впливати тільки на певний субстрат, наприклад, сахароза гидролизует тільки сахарозу. Свою специфічність ферменти реалізують за допомогою каталітичного центру. Зазвичай цей центр утворює ділянку амінокислотної ланцюга в молекулі ферментного білка строго визначеної амінокислотної послідовності і просторової конфігурації.

Частина ферментів являє собою складні білки – протеїди, що містять крім білкової частини (апофермента), ще й небілкову (простетичної) частина – кофермент.

У багатьох випадках коферментами є вітаміни. Коферменти визначають природу каталізуються реакції.

По виконуваних функцій коферменти можна розділити на три групи.

До першої групи входять коферменти, що містять нікотинамід. Вони є нуклеотидами – (похідні піридину). Нікотинамід забезпечує перенесення пари електронів або протонів від субстрату. Таким чином, коферменти першої групи пов’язані з окислювально-відновними ферментами.

У другу групу входять коферменти, що беруть участь в перенесенні груп атомів. Вони пов’язані з трансфераза.

У третю групу входять коферменти, що каталізують реакції синтезу, розпаду і изомеризацию вуглецевих зв’язків. Ця група пов’язана дією ліаз, ізомераз і лігаз.

Звідси механізм дії ферментів.

Каталітично активні білки називають ферментами (від лат. Слова fermentum – закваска) або ензимами (від грец. Ен – всередині, зим – закваска). Перші відомості про існування ферментів були отримані при вивченні процесів бродіння.

Роль ферментів у життєдіяльності рослин і мікроорганізмів величезна. Завдяки каталітичної функції різноманітні ферменти забезпечують швидке протікання величезного числа хімічних реакцій. Складався в єдиний ансамбль саморегулівних біохімічних процесів, ці реакції перетворення речовин складають матеріальну та енергетичну основу безперервного самооновлення білкових тіл, т. Е. Самої сутності життєвих явищ. За І. П. Павлова ферменти – “є збудники всіх хімічних перетворень”, трансредуктори (датчики) у регуляції обміну речовин.

В даний час в біологічних об’єктах виявлено кілька тисяч індивідуальних ферментів, кілька сотень з них виділено і вивчено. Відомо, що жива клітина може містити до 1000 різних ферментів, кожен з яких прискорює індивідуальну хімічну реакцію.

Біологічні каталізатори (ферменти) за рядом ознак різко відрізняються від неорганічних каталізаторів, хоча і ті й інші лише прискорюють досягнення рівноваги в хімічних процесах, які протікають самі по собі, але з дуже малими швидкостями.

Посилання на основну публікацію