1. Моя освіта – реферати, конспекти, доповіді
  2. Біологія
  3. Ковалентні зв’язки

Ковалентні зв’язки

Третинну структуру деяких білків стабілізують дисульфідні зв’язки, що утворюються за рахунок взаємодії S H-груп двох залишків цистеїну. Ці два залишку цистеїну можуть перебувати далеко один від одного в лінійній первинну структуру білка, але при формуванні третинної структури вони зближуються і утворюють міцне ковалентное зв’язування радикалів (рис. 1-12).

Більшість внутрішньоклітинних білків позбавлене дисульфідних зв’язків. Однак такі зв’язки поширені в білках, секретується клітиною в позаклітинний простір. Вважають, що ці ковалентні зв’язку стабілізують кон-формацію білків поза клітини і запобігають їх денатурацію. До таких білків відносять гормон інсулін і імуноглобуліни.

Інсулін-білковий гормон; містить 51 амінокислоту, складається з двох поліпептидних ланцюгів (ланцюг А містить 21 амінокислоту, ланцюг В-30 амінокислот). Інсулін синтезується в ?-клітинах підшлункової залози і секретується-ється в кров у відповідь на підвищення концентрації глюкози в крові. У структурі інсуліну є 2 дисульфідні зв’язки, що з’єднують 2 поліпептидні ланцюга А і В, і 1 дисульфідний зв’язок всередині ланцюга А (рис. 1-13). Структура імуноглобулінів розглянута в підрозділі 6 Д.

Всі білки з однаковою первинною структурою, що знаходяться в однакових умовах, набувають однакову, характерну для даного індивідуального білка конформацію, що визначатиме її специфічну функцію. Функціонально активну конформацію білка називають « нативна структура».

ПОДІЛИТИСЯ: