Гормон інсулін

До кінця 40х років ми не вміли проводити такі дослідження, і тільки протягом останніх 10 років були розроблені методи, що дозволяють аналізувати будову білкових молекул без великої затрати часу. Першим білком, підданим такому вивченню, був білок, що має надзвичайно важливе біологічне значення, – гормон інсулін, одна з поліпептидних ланцюгів якого наведена на фіг. 5.

Як можна бачити на фігурі, в одиночній поліпептидного ланцюга не виявляється»повторюваних послідовностей». Важливо відзначити, що, хоча в деяких білках і містяться такі послідовності, все ж немає підстав вважати, що поліпептидний ланцюг утворюється в результаті кополімеризації деякого числа тотожних в хімічному відношенні субодиниць. Очевидно, що амінокислоти здатні з’єднуватися між собою в будь-якій послідовності, що задається»керуючим центром»клітини. Це означає, що первинна структура білків може бути надзвичайно різноманітною.

Якщо припустити, що в освіті білкової молекули беруть участь амінокислоти двадцяти типів, а середнє число амінокислот в молекулі 200-300, то число можливих розміщень амінокислот у білкової молекули буде перевершувати 10200. Виходячи з цього є всі підстави стверджувати, що потенційне розмаїття білкових молекул нескінченно велике.

Амінокислотні послідовності білків, що виконують вельми різні функції, значно різняться між собою, наприклад послідовності молекул інсуліну і АКТГ. У той же час молекули інсуліну тварин одного виду мають ідентичну структуру; взагалі відомо, що білки, які виконують одну й ту ж функцію в організмів, що відносяться навіть до далеких один від одного таксономічних груп, дуже подібні. Тому очевидно, що клітинні центри, керуючі синтезом білка, функціонують з дуже високою точністю. Більше того, з цього спостереження випливає, що організми, еволюціонуючи, утворюють (або принаймні використовують) тільки малу частку потенційно можливих поліпептидних структур.

Посилання на основну публікацію