Четвертинна структура

Зв’язки, відповідальні за освіту третинної структури, можуть виникати і між різними поліпептидними ланцюгами. Наприклад, окремі поліпептидні ланцюги можуть бути пов’язані між собою дисульфідними містками, як це було показано вище на прикладі молекули інсуліну. Однак у багатьох випадках зв’язку між ланцюгами виявляються не ковалентними, а щодо більш слабкими, тому що різні ланцюга, що входять до складу молекули, можуть бути легко відокремлені один від одного. Легкість, з якою відбувається цей поділ, дозволяє, крім того, припускати, що поліпептидні ланцюзі не переплетені один з одним. Найпростіше уявити собі, що ці ланцюги вкладені одна в іншу на зразок спіральних пружин. Такий тип зв’язку викликає мінімальне порушення третинної структури окремих поліпептидних ланцюгів, забезпечуючи в той же час освіта оптимального числа зв’язків всередині кожної з них і між ними, що сприяє стабілізації молекули в цілому.

Молекула гемоглобіну людини утворена поліпептидними ланцюгами двох типів: АІ рцепямі. У кожній молекулі присутній дві АІ дві рцепі. Таким чином, молекула в цілому являє собою четирехцепочечную структуру. Цікаво відзначити, що по своїй здатності зв’язувати кисень одиночна пептидная коло не дуже сильно відрізняється від четирехцепочечной молекули гемоглобіну. Цей факт узгоджується з раніше зробленим висновком про те, що третинна структура поліпептидних ланцюгів змінюється лише незначно при їх агрегації та освіті великий молекули. Той факт, що при цьому дещо змінюється здатність зв’язувати кисень, говорить про те, що освіта четвертинної структури все ж супроводжується незначною деформацією пептидних ланцюгів. Цього і слід було очікувати, оскільки ланцюга укладаються відносно один одного таким чином, щоб при цьому відбувалося утворення максимального числа зв’язків. Слід пам’ятати про те, що тривимірна конфігурація многоцепочечной білкової молекули має певної пластичністю. Це означає, що форма молекули може злегка змінюватися в результаті взаємодії з іншими поліпептидними ланцюгами і з малими молекулами, вільно проникають під внутрішньомолекулярну порожнину»глобули».

Зміна конформації частини кіл білкової молекули здатне змінювати конформацію інших її ланцюгів. Саме цим можна пояснити значні зміни форми глобулярних білків, що відбуваються при зміні умов зовнішнього середовища. З іншого боку, форма білкової молекули визначається в основному максимумом тих стійких зв’язків, які можуть бути утворені даними поліпептидними ланцюгами, тобто в кінцевому рахунку їх первинною структурою.

Таким чином, ми коротенько розглянули чотири рівня структурної організації білкових молекул: первинна структура (амінокислотна послідовність), вторнчная (аспіральная конфігурація поліпептидного ланцюга, обумовлена утворенням водневих зв’язків), третинна (згортання ланцюга, що виникає завдяки взаємодії амінокислотних залишків всередині одного ланцюга) і четвертинна (для якої характерне утворення зв’язків між амінокислотними залишками різних ланцюгів). У різних білків вторинна, третинна і четвертинна структури розвинені в різному ступені. Вплив цих відмінностей на функцію білків у клітині стане повною мірою ясним лише після ознайомлення із змістом даної глави і глави, присвяченої ферментам. Як загальне правило ми можемо прийняти, що структурні білки здебільшого представляють собою витягнуті волокноподобние молекули, в той час як ферменти частіше мають глобулярні будову. Тут же доречно підкреслити, що характерна форма білкової молекули визначається її первинною структурою. Формування високорозвинених вторинної та третинної структур залежить від того, якою мірою дана молекула здатна до утворення різного типу внутрішньомолекулярних зшивок, тобто в кінцевому рахунку визначається амінокислотної послідовністю поліпептидних ланцюгів молекули.

Цитоплазматичний матрикс

На відміну від клітинної оболонки матрикс цитоплазми не має ясно вираженої структури. На перший погляд може здатися, що цитоплазматичні гранули поводяться подібно вільно зваженим у воді часткам. Однак той факт, що в цитоплазмі міститься 10% білка, вже давно наводив на думку про аналогії з властивостями клітинної оболонки, і було висловлено припущення, що цитоплазматичний матрикс є гідрофільним білковим гелем. Звичайно, еластичність клітин тварин (у яких відсутній зовнішня клітинна оболонка) також дозволяє припускати існування в клітці гелеобразного остова. Це припущення підтверджується далі тим фактом, що клітини найрізноманітніших видів зберігають певну (і характерну для них) форму.

Незважаючи на те що існування клітин певної форми можна було б пояснити наявністю зовнішньої клітинної оболонки, у разі більшої частини клітин тварин це неможливо. Представляється також малоймовірним, щоб добре виражена форма клітини підтримувалася плазматичної (клітинної) мембраною. Хоча еластичність клітини повинна збільшуватися завдяки наявності фібрилярних білків на зовнішній поверхні плазматичної мембрани, очевидно, що тонкий шар білка і ліпідів, що володіють дуже низьким поверхневим натягом (див. гл. II), не в змозі забезпечити клітці достатню жорсткість, якщо тільки він не буде підтримуватися зсередини міцним білковим остовом. Цей висновок, крім того, підтверджується добре відомими даними про вплив катіонів (зокрема, Са2 +) на збереження структури клітини. Спостережуване в цих експериментах розрідження клітинної поверхні швидше за все пов’язано не з розчиненням мембрани, а з розрідженням кортикального шару цитоплазми (її гіалоплазми). Спостережуваний ефект найпростіше пояснити, припустивши, що (принаймні) поверхневий шар цитоплазматичного матриксу є гелем. Ми скоро повернемося до розгляду цього питання.

Посилання на основну публікацію