Будову білка

1. Амінокислоти. Пептидний зв’язок. Амінокислоти, з’єднані один з одним послідовно, утворюють первинну структуру білка, або поліпептидного ланцюга.
Кожна амінокислота має групу – NH2, яка має властивості підстави, і групу – СООН, характерну для всіх органічних кислот. Отже, амінокислоти – амфотерні сполуки, що поєднують властивості кислоти і основи. Вони здатні взаємодіяти один з одним. Взаємодіючи з допомогою рибосом, молекули амінокислот утворюють зв’язки між вуглецем кислотної угруповання і азотом основної групи. Новоутворена ковалентний зв’язок називається пептидним зв’язком. Побічний продукт реакції – вода. Поліпептидні ланцюжки з амінокислот зазвичай не гілкуються і не замикаються в кільце.
Амінокислоти мають загальний план будови, але відрізняються один від одного за будовою радикала. Радикали можуть мати просте чи складне будова, можуть містити сірку: – CH2SH.
2. Вторинна структура. Білкова спіраль. Велетенська поліпептидний ланцюг мимовільно складається в просторі за рахунок взаємодії між залишками карбоксильних і аміногруп амінокислотних залишків. Основа взаємодії амінокислотних залишків – слабкі водневі зв’язки, багаторазово повторювані уздовж довгої поліпептидного ланцюга. У результаті такої взаємодії ланцюг набуває вигляду спіралі (a-структура) (рис. 3.1).

3. Третинна і четвертинна структури. Третинна структура утворюється завдяки взаємодії між собою складних радикалів амінокислотних залишків у складі одного білка. Наприклад, віддалені один від одного у поліпептидному ланцюзі дві амінокислоти, що містять у складі радикалів сірку, можуть утворювати дисульфідні містком, або SS зв’язку. Завдяки подібним взаємодій полипептидная спіраль згортається і набуває специфічну форму, наприклад глобули. Більшості білків глобулярні: загальна формула їх молекул більш-менш сферична. Відомі й фібрилярні білки. Їх молекули в робочому стані витягнуті в волокно. Просторова конфігурація поліпептидного молекули відіграє важливу роль у здійсненні її функції.
Четвертичная структура білка представляє собою складне функціональне об’єднання декількох поліпептидних молекул з третинної структурою. Наприклад, молекули білка гемоглобіну включає в себе чотири поліпептиду з третинної структурою: дві молекули a-гемоглобіну і дві молекули b-гемоглобіну. Крім того, в центрі цієї складної молекули знаходиться гетероциклическое з’єднання, до складу якого входить залізо. Функціональна особливість гемоглобіну, як і інших білкових молекул, залежить від його просторової конфігурації (рис. 3.2).

Біосинтез білка здійснюється в цитоплазмі всіх живих клітин. Відбувається цей процес на рибосомах за участю матричних РНК (мРНК) і транспортних РНК (тРНК), які утворюються в ядрі, як на матриці, на молекулі ДНК. Хоча молекули ДНК не беруть безпосередньої участі у біосинтезі білка на рибосомах, вони відіграють у цьому процесі ключову роль. У них закодована інформація про послідовність амінокислот у молекулі білка. Головний постулат клітинної біології: ДНК → РНК → білок. Щоб розібратися в процесі біосинтезу білка, розглянемо будову і функції нуклеїнових кислот, що важливо для розуміння роботи клітини.

Питання
1. Які хімічні елементи входять до складу молекул білків?
2. З яких хімічних сполук утворюються молекули білків у клітині?
3. У чому значення водневих зв’язків в білкових молекулах?
4. У чому значення правильних просторових конфігурацій білкових молекул?
5. Яким чином формується глобулярна структура білка?
6. Наведіть приклад білка, для якого характерна четвертичная структура.
7. Що таке поліпептид?

Посилання на основну публікацію