Будова імуноглобулінів (на прикладі молекули імуноглобуліну G)

🧬 За своєю хімічною будовою імуноглобуліни – це глікопротеїди.

За фізико-хімічними та антигенними властивостями імуноглобуліни діляться на класи:

  • G;
  • M;
  • A;
  • E;
  • D.

Молекула імуноглобуліну G побудована з двох важких (Н-ланцюгів) і двох легких поліпептидних ланцюгів (L-ланцюги). Кожен поліпептидний ланцюг складається з варіабельної (V), стабільної (константної, С) і так званої шарнірної частин. Важкі ланцюги імуноглобулінів різних класів побудовані з різних поліпептидів (гамма, мю, альфа, дельта, епсилон, відповідно), і тому є різними антигенами.

Це ізотопічні відмінності імуноглобулінів.

Легкі ланцюги імуноглобулінів різних класів представлені двома типами поліпептидів:

  • каппа;
  • лямбда.

Варіабельні ділянки значно коротше константних ділянок. Кожна пара легких і важких поліпептидних ланцюгів в їх С-частинах, а також важкі ланцюги між собою пов’язані дисульфідними містками. Ні важкі, ні легкі ланцюги властивостями антитіл (взаємодія з гаптенами) не володіють. При гідролізі папаїном молекула імуноглобуліну G розпадається на 3 фрагмента:

  • 2 Fab-фрагмента;
  • Fc-фрагмент.

Останній являє собою залишки важких ланцюгів, їх константні частини. Він не має властивість антитіла (не взаємодіє з антигеном), але має спорідненості до комплементу, здатний фіксувати і активувати його. У зв’язку з цим цей фрагмент і позначається як Fc-фрагмент (фрагмент комплементу). Цей же Fc-фрагмент забезпечує проходження імуноглобулінів G через гематоенцефалічний або плацентарний бар’єри.

Два інших фрагменти імуноглобуліну G являють собою залишки важкого і легкого ланцюга з їх варіабельними частинами. Вони ідентичні один одному і мають властивість антитіл (взаємодіють з антигеном), у зв’язку з цим ці фрагменти і позначаються як Fab (фрагмент-антитіло).

Оскільки ні важкі, ні легкі ланцюги не мають властивість антитіла, але воно виявляється у Fab фрагментів, очевидно, що за взаємодію з антигеном відповідальні саме варіабельні частини важких і легких ланцюгів. Вони формують унікальну за будовою і просторовою організацією структуру – активний центр антитіла.

Кожен активний центр будь-якого імуноглобуліну відповідає детермінантній групі відповідного антигену як «ключ замку».

Молекула імуноглобуліну G має 2 активних центри. Оскільки будова активних центрів імуноглобулінів одного класу, але різної специфічності неоднакова, то ці молекули (антитіла одного класу, але різної специфічності) є різними антитілами. Ці відмінності позначаються як ідіотипові відмінності імуноглобулінів, або ідіотипи.

Молекули імуноглобулінів інших класів побудовані за тим же принципом, що і Ig G, тобто з мономерів, що мають два важких і два легких ланцюгів, але імуноглобуліни класу М є пентамерами (побудований з 5 таких мономерів), а імуноглобуліни класу А – димером або тетрамером.

Кількість мономерів, що входять до складу молекули того чи іншого класу імуноглобуліну, визначає її молекулярну масу. Найважчі – це Ig М, найлегші – Ig G, внаслідок чого вони і проходять через плаценту. Очевидно також те, що імуноглобуліни різних класів мають різне число активних центрів:

  • у Ig G їх 2;
  • а у Ig М – 10.

У зв’язку з цим вони здатні зв’язати різне число молекул антигену і швидкість цього зв’язування буде різною. Швидкість зв’язування імуноглобулінів з антигеном – це їх авідність. Міцність цього зв’язку позначають як афінітет. Ig М високоавідні, але низькоафінні, Ig G – навпаки, низькоавідні, але високоафінні.

Якщо в молекулі антитіла функціонує лише один активний центр, вона може зв’язатися лише з однією антигенною детермінантою без подальшого утворення мережевої структури комплексів антиген-антитіло. Такі антитіла називаються неповними. Вони не дають видимих на око реакцій, але гальмують реакцію антигену з повними антитілами. Неповні антитіла відіграють важливу роль у розвитку резус-конфлікту, аутоімунних захворювань (колагенози) та інші і виявляються за допомогою реакції Кумбса (антиглобуліновий тест).

Посилання на основну публікацію