Біополімери. Білки, їх будова – реферат

Склад білків. Білки – обов’язкова складова частина всіх клітин. До складу цих біополімерів входять мономери 20 типів. Такими мономерами є амінокислоти, які отримали свою назву тому, що містять і аміногрупу (-NH2), і кислотну карбоксильну групу (-СООН). Кожна з 20 амінокислот має однакову частину, що включає обидві ці групи і відрізняється від будь-якої іншої особливої хімічної угрупованням, так званої R-групою, або радикалом (рис. 4).

Освіта лінійних молекул білків відбувається в результаті з’єднання амінокислот один з одним. Карбоксильная група однієї амінокислоти зближується з аминогруппой інший, і при відщеплення молекули води між амінокислотними залишками виникає міцна ковалентний зв’язок, звана пептидного (рис. 5). З’єднання, що складається з великого числа амінокислот, називається полипептидом. Кожен білок за своїм хімічним будовою є полипептидом. Деякі білки складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. У складі більшості білків знаходиться в середньому 300-500 залишків амінокислот. Відомо кілька дуже коротких природних білків, довжиною в 3-8 амінокислот, і дуже довгих біополімерів, довжиною більше ніж в 1500 амінокислот.

Первинна структура (рис. 6, I) визначається порядком чергування амінокислот у поліпептидного ланцюга. Двадцять різних амінокислот можна уподібнити 20 буквах хімічного алфавіту, з яких складені «слова» довжиною в 300-500 букв. За допомогою 20 букв можна написати безмежне безліч таких довгих слів. Якщо вважати, що заміна або перестановка хоча б однієї букви в слові надає йому нового змісту, то число комбінацій у слові довжиною в 500 букв складе 20500.

Відомо, що заміна навіть одного амінокислотного ланки іншим у білковій молекулі змінює її властивості. У кожній клітині міститься кілька тисяч різних видів білкових молекул, і для кожного з них характерна строго певна послідовність амінокислот. Саме порядок чергування амінокислот у даній білковій молекулі визначає її особливі фізико-хімічні та біологічні властивості. Дослідники вміють розшифровувати послідовність амінокислот в довгих білкових молекулах і синтезувати такі молекули.

У живій клітині багато молекули білків або їх окремі ділянки являють собою не витягнуту нитку, а спіраль з однаковими відстанями між витками. Така спіраль являє собою вторинну структуру білкової молекули (рис. 6, II).

Між групами N-Н і С = 0, розташованими на сусідніх витках, виникають водневі зв’язки. Вони набагато слабкіше ковалентних, але, повторені багаторазово, скріплюють регулярні витки спіралі.

Спіраль зазвичай згорнута в клубок. Цей клубок утворений закономірним переплетенням ділянок білкової ланцюга. Позитивно і негативно заряджені R-групи амінокислот притягуються і зближують навіть далеко віддалені один від одного ділянки білкової ланцюга. Зближуються і інші ділянки білкової молекули, що несуть, наприклад, «водовідштовхувальні» (гідрофобні) радикали. У результаті взаємодії різних залишків амінокислот спіралізує молекула білка утворює клубок – третинну структуру (рис. 6, III). Для кожного виду білка характерна своя форма клубка з вигинами і петлями. Третинна структура залежить від первинної структури, т. Е. Від порядку розташування амінокислот в ланцюзі.

Нарешті, деякі білки, наприклад гемоглобін, складаються з декількох ланцюгів, що розрізняються за первинну структуру. Об’єднуючись разом, вони створюють складний білок, що володіє не тільки третинної, а й четвертинної структурою (рис. 6, IV).

Під дією іонізуючої радіації, високої температури, сильного збовтування, екстремальних значень pH, а також ряду органічних розчинників, таких, як спирт або ацетон, білки змінюють свій природний стан. Порушення природної (нативної) структури білка називають денатурацією. Переважна більшість білків втрачає при цьому біологічну активність, хоча первинна структура їх після денатурації не змінюється. Справа в тому, що в процесі денатурації порушуються вторинна, третинна і четвертинна структури, обумовлені слабкими взаємодіями між амінокислотними залишками, а ковалентні пептидні зв’язки не розриваються. Необоротну денатурацію можна спостерігати при нагріванні рідкого і прозорого білка курячого яйця: він стає щільним і непрозорим. Денатурація може бути і оборотного. Після усунення денатуруючого фактора багато білків здатні повернути природну форму, т. Е. Ренатуріроват’.

Здатність білків до оборотного зміни просторової структури у відповідь на дію фізичних або хімічних факторів лежить в основі подразливості – найважливішого властивості всіх живих істот.

Посилання на основну публікацію