Властивості амінокислот

Аміногрупа -NH2 визначає основні властивості амінокислот, оскільки здатна приєднувати до себе катіон водню по донорно-акцепторним механізмом за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.

Карбоксильная група -СООН визначає кислотні властивості цих сполук. Отже, амінокислоти – це амфотерні органічні речовини.

Так як амінокислоти у водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки, то в живих організмах вони грають роль буферних речовин, що підтримують певну концентрацію іонів водню.

Амінокислоти являють собою безбарвні кристалічні речовини, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 ° С. Вони розчинні у воді і нерозчинні в ефірі. Залежно від складу радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або позбавленими смаку.

У всіх α-амінокислот, крім гліцину, α-вуглецевий атом має чотири різних заступника, т. Е. Є асиметричним. Отже, для кожної амінокислоти можливе існування двох оптичних ізомерів. Дивно, що в природі зустрічаються (і входять до складу білків) тільки L-амінокислоти, що мають таке ж взаємне розташування заступників та функціональних груп при асиметричному центрі, як у L-гліцеринового альдегіду. Будова оптичних ізомерів зручно зображувати за допомогою проекційних формул Фішера, знайомих вам по темі «Вуглеводи».

Розрізняють D-амінокислоти і L-амінокислоти. Розташування аміногрупи NH2 в проекційної формулою зліва відповідає L-конфігурації, а праворуч – D-конфігурації. Знак обертання не пов’язаний з приналежністю з’єднання до L- або D-ряду. Так, L-серин має знак обертання «-», а L-аланін – «+».

Амінокислоти підрозділяють на природні (виявлені в живих організмах) і синтетичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють Протеїногенні амінокислоти (близько 20), які входять до складу білків. Вони являють собою L-форми. Приблизно половина з цих амінокислот відноситься до незамінних, так як вони не синтезуються в організмі людини. Незамінними є такі амінокислоти, як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, цистеїн, метіонін, гістидин, триптофан. В організм людини дані речовини надходять з їжею (табл. 9). Якщо їх кількість в їжі буде недостатнім, нормальний розвиток і функціонування організму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі синтезувати і деякі інші амінокислоти. Наприклад, при феніл кетонурии не синтезується тирозин.

Невірно було б вважати, що фізіологічні функції виконують тільки α-амінокислоти. Функціонування нервової системи, наприклад, пов’язано з участю γ-аміномасляної кислоти (ГАМК) (рис. 70).

При надходженні нервового імпульсу до нервовій клітині вона збуджується, пропускаючи всередину через канали клітинної мембрани іони натрію. Усередині клітки виникає надлишковий позитивний заряд. Для того щоб «вимкнути» дію нервової клітини, необхідно компенсувати цей заряд іонами хлору. Але канали мембрани клітини для таких іонів закриті. Тоді на допомогу приходить нейромедіатор – ГАМК. Кожен іонний канал оточений молекулами білка, вбудованими в мембрану клітини. Молекули ГАМК приєднуються до рецепторних точкам цих білкових молекул, молекули білка змінюють свою форму і відкривають іонний канал. Іони хлору спрямовуються всередину клітини, відбувається гальмування нервового імпульсу. Одним з ефектів, пов’язаних з вживанням алкоголю, є гальмування нервової активності за рахунок активування дії ГАМК. Той же принцип лежить в основі дії заспокійливих лікарських препаратів – транквілізаторів. Вживання алкоголю небезпечно саме по собі, а в поєднанні з деякими ліками (тими ж транквілізаторами) особливо. Гальмування нервової системи може виявитися настільки сильним, що може призвести до летального результату.

Отримані в результаті такої реакції високомолекулярні сполуки містять велике число амідних фрагментів і тому отримали назву поліамідів.

До них, наприклад, крім капрону, відноситься також енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантовой кислоти. Для одержання синтетичних волокон придатні амінокислоти з розташуванням аміно- і карбоксильної груп на кінцях молекул (чому?).

Продукти конденсації α-амінокислот носять спільну назву пептиди, а що настає між амінокислотними залишками зв’язок -NH-ЗІ- називається пептидной. Залежно від числа амінокислотних залишків розрізняють прості пептиди (до 10 залишків амінокислот), олігопептиди (до 50 залишків амінокислот) і поліпептиди (більше 50 залишків амінокислот). Поліпептиди називають також білками або протеїнами. З цими биополимерами ви познайомитеся в наступному параграфі.

Поліаміди α-амінокислот називаються пептидами. Залежно від числа залишків амінокислот розрізняють ді-, три-, …, поліпептиди. У таких з’єднаннях групи -NH-ЗІ- називають пептидними.

Посилання на основну публікацію