Органічні речовини. Амінокислоти. Білки

2. Які функціональні групи характерні для всіх амінокислот? Якими властивостями володіють ці групи?

Амінокислота – органічна сполука, що містить одночасно аміногрупу (NН2), для якої характерні основні властивості, і карбоксильну групу (СООН) з кислотними властивостями. Також до складу амінокислоти входить радикал (R), у різних амінокислот він має різну будову, що і додає різним амінокислотам особливі властивості.

3. Скільки амінокислот бере участь в утворенні природних білків? Назвіть загальні риси будови цих амінокислот. Чим вони різняться?

В освіті природних білків бере участь тільки 20. Такі амінокислоти називаються білок-утворюючими. Загальні риси будови для них – наявність аміногрупи і карбоксильної групи, а відмінність полягає в різних радикалах.

4. Яким чином амінокислоти з’єднуються в поліпептидний ланцюг? Побудуйте дипептид і трипептид. Для виконання завдання використовуйте структурні формули амінокислот, показані на малюнку.

Аміногрупа (-NH2) однієї амінокислоти взаємодіє з карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти і між атомом азоту аміногрупи і атомом вуглецю карбоксильної групи виникає пептидний зв’язок. Утвориться молекула являє собою дипептид, на одному кінці якого знаходиться вільна аміногрупа, а на іншому – вільна карбоксильна група. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти, утворюючи трипептиди і т. Д.

5. Охарактеризуйте рівні структурної організації білків. Які хімічні зв’язки обумовлюють різні рівні структурної організації білкових молекул?

Молекули білків можуть приймати різні просторові форми, які являють собою чотири рівні їх структурної організації. 1) Ланцюг з безлічі амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв’язками, являє собою первинну структуру білкової молекули. На основі первинної структури створюються інші види структур. 2) Вторинна структура білка виникає в результаті утворення водневих зв’язків між атомами водню NH-груп і атомами кисню CO-груп різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга. Поліпептидний ланцюг при цьому закручується в спіраль. Водневі зв’язки слабкі, але завдяки значній кількості вони забезпечують стабільність цієї структури. 3) Третинна структура формується за рахунок утворення водневих, іонних та інших зв’язків, що виникають між різними групами атомів білкової молекули у водному середовищі. У деяких білків важливу роль в утворенні третинної структури відіграють SS зв’язку (дисульфідні зв’язки) між залишками цистеїну (амінокислоти, що містить сірку). При цьому поли пептидная спіраль укладається в своєрідний клубок (глобулу) таким чином, що гідрофобні амінокислотні радикали занурюються всередину глобули, а гідрофільні розташовуються на поверхні і взаємодіють з молекулами води. 4) До складу молекул деяких білків входить не один, а кілька поліпептидів (глобул), що утворять єдиний комплекс. Так формується четвертичная структура.

6. Людина і тварини отримують амінокислоти з їжі. З чого можуть синтезуватися амінокислоти у рослин?

Автотрофні організми синтезують всі необхідні їм амінокислоти з первинних продуктів фотосинтезу і азотовмісних неорганічних сполук.

7. Скільки різних тріпептідов можна побудувати з трьох молекул амінокислот (наприклад, аланіну, лізину та глутамінової кислоти), якщо кожну амінокислоту можна використовувати тільки один раз? Чи будуть ці пептиди володіти однаковими властивостями?

З даних амінокислот можна побудувати 6 тріпептідов і в кожного будуть свої властивості, так як послідовність амінокислот різна.

8. Для розділення суміші білків на компоненти використовується метод електрофорезу: в електричному полі окремі білкові молекули з певною швидкістю переміщаються до одного з електродів. При цьому одні білки рухаються в бік катода, інші переміщаються до анода. Як будова молекули білка пов’язана з його здатністю рухатися в електричному полі? Від чого залежить напрямок руху білкових молекул? Від чого залежить їх швидкість?

Заряд молекули білка залежить від співвідношення залишків кислих і основних амінокислот. Карбоксильная група і аминогруппа набувають різний заряд (негативний і позитивний) у зв’язку з тим, що у водних розчинах карбоксильная група діссоцііует на СОО- + Н + і має негативний заряд, а аміногрупа за рахунок приєднання іонів водню позитивний. В результаті формується сумарний заряд, що й обумовлює рух білкової молекули. Якщо переважають залишки кислих амінокислот – заряд молекули негативний і рухається в бік анода, якщо ж переважають залишки основних амінокислот – заряд молекули позитивний і вона рухається в бік катода. Швидкість руху залежить від величини заряду, маси білка і просторової конфігурації.

Посилання на основну публікацію