Мутації, що зачіпають ретроінгібіровання

При концентрації 5-метілтріптофана 10 мкг / мл бактерії Е. coli дикого типу не можуть рости, оскільки він викликає токсичну дію. Воно полягає в тому, що 5-метілтріптофан пригнічує антранілатсінтазу – перший фермент заключного етапу синтезу триптофану за типом помилкового ретроінгібірованія.

У нормі придушення активності ферменту обумовлено з’єднанням триптофану з аллостерическим центром молекули білка. За своєю структурою 5-метілтріптофан має майже таку ж структуру, як і триптофан, і здатний з’єднуватися з аллостерическим центром антранілатсінтази. Так як 5-метілтріптофан не може замінити триптофан, то в його присутності синтез триптофану припиняється і клітини не можуть рости на мінімальному середовищі. Однак в результаті мутації в гені, що контролює структуру антранілатсінтази, з’являються клітини, стійкі до 5-метілтріптофану, частота появи яких становить 10 х 10. У цих мутантів структура активного центру, який контролює реакцію між глутамином і хорізмовой кислотою, не змінена, але конформація аллостеріческого центру порушується таким чином, що він втрачає здатність з’єднуватися як з триптофаном, так і з 5-метілтріптофаном.

Розглянемо мутації Strs і Strr у бактерій, що виникли з низькою частотою. Гени, при мутації яких виникає фенотип Strr, контролюють утворення клітинних компонентів, що забезпечують синтез білків, а слідові тельно, і «незамінну» функцію. Така мутація, яка призводить до втрати «незамінною» функції, буде летальної. Тому, щоб клітина набула стійкість Strr, повинна відбутися не втрата, а зміна функції білка, контрольованого геном, порушених мутацією. Ця зміна має не тільки зберегти незамінну функцію, а й зробити її нечутливою до впливу стрептоміцину. Зміни третинної і четвертинної структур, які задовольняють такого жорсткого вимогу, дуже рідкісні, тому і мутації, які змінюють функцію, відбуваються рідше, ніж мутації, що призводять до втрати функції.

...
ПОДІЛИТИСЯ:

Дивіться також:
Складнощі в ботаніці