Білки є будівельним матеріалом організму і беруть участь в процесі метаболізму. Функції білків в організмі мають величезне значення для підтримки життєдіяльності.
Будова білків
Білки – біополімери, що складаються з окремих ланок – мономерів, які називаються амінокислотами. Вони складаються з карбоксильної (-СООН), аминной (-NH2) групи і радикала. Амінокислоти зв’язуються між собою за допомогою пептидного зв’язку (-C (O) NH-), утворюючи довгий ланцюжок.
Обов’язкові хімічні елементи амінокислот:
- вуглець;
- водень;
- азот;
- кисень.
Радикал може включати сірку і інші елементи. Відрізняються білки не тільки радикалом, але і кількістю карбоксильної і амінної груп. У зв’язку з цим виділяють три типи амінокислот:
- нейтральні (-СООН і -NH2);
- основні (-СООН і кілька -NH2);
- кислі (кілька -СООН і -NH2).
Відповідно до можливості синтезуватися всередині організму виділяють два види амінокислот:
- замінні – синтезуються в організмі;
- незамінні – не синтезуються в організмі і повинні надходити із зовнішнього середовища.
Відомо близько 200 амінокислот. Однак в побудові білків беруть участь тільки 20.
Синтез білків
Біосинтез білків відбувається на рибосомах ендоплазматичної мережі. Це складний процес, що складається з двох стадій:
- утворення поліпептидного ланцюга;
- модифікація білка.
Синтез поліпептидної мережі відбувається за допомогою матричної і транспортної РНК. Цей процес називається трансляцією. Друга стадія включає «роботу над помилками». Частини синтезованого білка замінюються, видаляються або подовжуються.
Функції білків
Біологічні функції білків представлені в таблиці.
Функція | Опис | Приклади |
Транспортна | Переносять хімічні елементи до клітин і назад в зовнішнє середовище | Гемоглобін переносить кисень і вуглекислий газ, транскортином – гормон наднирників в кров |
Рухова | Допомагають скорочуватися м’язам багатоклітинних тварин | Актин, міозин |
Структурна | Забезпечують міцність тканин і клітинних структур | Колаген, фіброін, ліпопротеїни |
Будівна | Беруть участь в утворенні тканин, мембран, клітинних стінок. Складають м’язи, волосся, сухожилля | Еластин, кератин |
Сигнальна | Передають інформацію між клітинами, тканинами, органами | Цитокіни |
Ферментативна або каталітична | Більшість ферментів в організмі тварин і людини мають білкове походження. Вони є каталізатором багатьох біохімічних реакцій (прискорюють або сповільнюють) | Ферменти |
Регуляторна або гормональна | Гормони білкового походження контролюють і регулюють процеси метаболізму | Інсулін, лютропін, тіротропін |
Генно-регуляційна | Регулюють функції нуклеїнових кислот при перенесенні генетичної інформації | Гістони регулюють реплікацію і транскрипцію ДНК |
Енергетична | Використовується як додаткове джерело енергії. При розпаді 1 г вивільняється 17,6 кДж | Розпадаються після вичерпання інших джерел енергії – вуглеводів і жирів |
Захисна | Специфічні білки – антитіла – оберігають організм від зараження, знищуючи чужорідні частинки. Особливі білки згортають кров, зупиняючи кровотечу | Імуноглобуліни, фібриноген, тромбін |
Запасаюча | Запасаються для живлення клітин. Утримують необхідні організму речовини | Ферритин утримує залізо, казеїн, глютен, альбумін запасаються в організмі |
Рецепторна | Утримують різні регулятори (гормони, медіатори) на поверхні або всередині клітини | Глюкагоновий рецептор, протеїнкіназа |
Білки можуть надавати отруйну і знешкоджуючу дію. Наприклад, паличка ботулізму виділяє токсин білкового походження, а білок альбумін зв’язує важкі метали.
Ферменти
Варто сказати коротко про каталітичної функції білків. Ферменти або ензими виділяють в особливу групу білків. Вони здійснюють каталіз – прискорення протікання хімічної реакції.
Відповідно до будови ферменти можуть бути:
- простими – містять тільки амінокислотні залишки;
- складними – крім білкового мономерного залишку включають небілкові структури, які називаються кофактором (вітаміни, катіони, аніони).
Молекули ферментів мають активну частину (активний центр), яка б пов’язала білок з речовиною – субстратом. Кожен фермент «дізнається» певний субстрат і пов’язується саме з ним. Активний центр зазвичай являє собою «кишеню», в який потрапляє субстрат.
Зв’язування активного центру і субстрату описується моделлю індукованої відповідності (модель «рука-рукавичка»). Модель показує, що фермент «підлаштовується» під субстрат. Завдяки зміні структури знижуються енергія і опір субстрату, що допомагає ферменту легше перенести його на продукт.
Активність ферментів залежить від декількох факторів:
- температури;
- концентрації ферменту і субстрату;
- кислотності.
Розрізняють 6 класів ферментів, кожен з яких взаємодіє з певними речовинами. Наприклад, трансферази переносять фосфатну групу від однієї речовини до іншої.
Ферменти можуть прискорювати реакцію в 1000 разів.
Що ми дізналися?
З’ясували, які функції виконують білки в клітині, як вони влаштовані і як синтезуються. Білки являють собою полімерні ланцюжки, що складаються з амінокислот. Всього відомо 200 амінокислот, але білки можуть утворювати лише 20.
Білкові полімери синтезуються на рибосомах. Білки виконують важливі функції в організмі: переносять речовини, прискорюють біохімічні реакції, контролюють процеси, що відбуваються в організмі.
Ферменти пов’язують субстрат і цілеспрямовано переносять його на речовини, прискорюючи реакції в 100-1000 разів.