Будову білка

1. Амінокислоти. Пептидний зв’язок. Амінокислоти, з’єднані один з одним послідовно, утворюють первинну структуру білка, або поліпептидного ланцюга.
Кожна амінокислота має групу – NH2, яка має властивості підстави, і групу – СООН, характерну для всіх органічних кислот. Отже, амінокислоти – амфотерні сполуки, що поєднують властивості кислоти і основи. Вони здатні взаємодіяти один з одним. Взаємодіючи з допомогою рибосом, молекули амінокислот утворюють зв’язки між вуглецем кислотної угруповання і азотом основної групи. Новоутворена ковалентний зв’язок називається пептидним зв’язком. Побічний продукт реакції – вода. Поліпептидні ланцюжки з амінокислот зазвичай не гілкуються і не замикаються в кільце.
Амінокислоти мають загальний план будови, але відрізняються один від одного за будовою радикала. Радикали можуть мати просте чи складне будова, можуть містити сірку: – CH2SH.
2. Вторинна структура. Білкова спіраль. Велетенська поліпептидний ланцюг мимовільно складається в просторі за рахунок взаємодії між залишками карбоксильних і аміногруп амінокислотних залишків. Основа взаємодії амінокислотних залишків – слабкі водневі зв’язки, багаторазово повторювані уздовж довгої поліпептидного ланцюга. У результаті такої взаємодії ланцюг набуває вигляду спіралі (a-структура) (рис. 3.1).

3. Третинна і четвертинна структури. Третинна структура утворюється завдяки взаємодії між собою складних радикалів амінокислотних залишків у складі одного білка. Наприклад, віддалені один від одного у поліпептидному ланцюзі дві амінокислоти, що містять у складі радикалів сірку, можуть утворювати дисульфідні містком, або SS зв’язку. Завдяки подібним взаємодій полипептидная спіраль згортається і набуває специфічну форму, наприклад глобули. Більшості білків глобулярні: загальна формула їх молекул більш-менш сферична. Відомі й фібрилярні білки. Їх молекули в робочому стані витягнуті в волокно. Просторова конфігурація поліпептидного молекули відіграє важливу роль у здійсненні її функції.
Четвертичная структура білка представляє собою складне функціональне об’єднання декількох поліпептидних молекул з третинної структурою. Наприклад, молекули білка гемоглобіну включає в себе чотири поліпептиду з третинної структурою: дві молекули a-гемоглобіну і дві молекули b-гемоглобіну. Крім того, в центрі цієї складної молекули знаходиться гетероциклическое з’єднання, до складу якого входить залізо. Функціональна особливість гемоглобіну, як і інших білкових молекул, залежить від його просторової конфігурації (рис. 3.2).

Біосинтез білка здійснюється в цитоплазмі всіх живих клітин. Відбувається цей процес на рибосомах за участю матричних РНК (мРНК) і транспортних РНК (тРНК), які утворюються в ядрі, як на матриці, на молекулі ДНК. Хоча молекули ДНК не беруть безпосередньої участі у біосинтезі білка на рибосомах, вони відіграють у цьому процесі ключову роль. У них закодована інформація про послідовність амінокислот у молекулі білка. Головний постулат клітинної біології: ДНК → РНК → білок. Щоб розібратися в процесі біосинтезу білка, розглянемо будову і функції нуклеїнових кислот, що важливо для розуміння роботи клітини.

Питання
1. Які хімічні елементи входять до складу молекул білків?
2. З яких хімічних сполук утворюються молекули білків у клітині?
3. У чому значення водневих зв’язків в білкових молекулах?
4. У чому значення правильних просторових конфігурацій білкових молекул?
5. Яким чином формується глобулярна структура білка?
6. Наведіть приклад білка, для якого характерна четвертичная структура.
7. Що таке поліпептид?

...
ПОДІЛИТИСЯ: