Білки, їх будова і функції

Білки – це біологічні гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти. Білки синтезуються в живих організмах і виконують в них певні функції.

До складу білків входять атоми вуглецю, кисню, водню, азоту і іноді сірки. Мономерами білків є амінокислоти – речовини, що мають у своєму складі незмінні частини аминогруппи NH2 і карбоксильні групи СООН і змінювану частину – радикал.

Саме радикалами амінокислоти відрізняються один від одного.

Амінокислоти мають властивості кислоти і підстави (вони амфотерни), тому можуть з’єднуватися один з одним. Їх кількість в одній молекулі може досягати декількох сотень. Чергування різних амінокислот в різній послідовності дозволяє отримувати величезну кількість різних за структурою і функціями білків.

У білках зустрічається 20 видів різних амінокислот, деякі з яких тварини синтезувати не можуть. Вони отримують їх від рослин, які можуть синтезувати всі амінокислоти. Саме до амінокислот розщеплюються білки в травних трактах тварин. З цих амінокислот, що надходять в клітини організму, будуються його нові білки.

Структура білкової молекули

Під структурою білкової молекули розуміють її амінокислотний склад, послідовність мономерів і ступінь скрученості молекули, яка повинна вміщатися в різних відділах і органоїдах клітини, причому не одна, а разом з величезною кількістю інших молекул.

Послідовність амінокислот у молекулі білка утворює його первинну структуру.

Вона залежить від послідовності нуклеотидів в ділянці молекули ДНК (гені), кодує даний білок. Сусідні амінокислоти пов’язані пептидними зв’язками, що виникають між вуглецем карбоксильної групи однієї амінокислоти і азотом аміногрупи іншої амінокислоти.

Довга молекула білка згортається і набуває спочатку вигляд спіралі. Так виникає вторинна структура білкової молекули. Між СО і NH – групами амінокислотних залишків, сусідніх витків спіралі, виникають водневі зв’язки, що утримують ланцюг.

Молекула білка складної конфігурації у вигляді глобули (кульки), набуває третинну структуру. Міцність цієї структури забезпечується:

  • гідрофобними;
  • водневими;
  • іонним;
  • дисульфідними SS зв’язками.

Деякі білки мають четвертинну структуру, утворену кількома поліпептидними ланцюгами (третинними структурами). Четвертинна структура так само утримується слабкими нековалентними зв’язками:

  • іонними;
  • водневими;
  • гідрофобними.

Однак міцність цих зв’язків невелика і структура може бути легко порушена. При нагріванні або обробці деякими хімічними речовинами білок піддається денатурації і втрачає свою біологічну активність. Порушення четвертинної, третинної і вторинної структур оборотно. Руйнування первинної структури необоротно.

У будь-якій клітині є сотні білкових молекул, які виконують різні функції.

Крім того, білки мають видову специфічність. Це означає, що кожен вид організмів має білки, що не зустрічаються у інших видів. Це створює серйозні труднощі при пересадці органів і тканин від однієї людини до іншої, при щепленнях одного виду рослин на інший і т. д.

ПОДІЛИТИСЯ: